teplotní profily disociační konstanty (k(m)) ve tvaru U byly experimentálně pozorovány s různými systémy enzym-substrát (E-S). Zvýšení afinity E-S s klesající teplotou („pozitivní tepelná modulace afinity“), které je proti snížení katalytické rychlosti vyvolané chladem, bylo často interpretováno jako významné pro okamžité i evoluční teplotní kompenzace a má zásadní význam při stanovení tepelných limitů v ektotermických organismech. Tato role byla odepřena enzymům z endotermůz důvodu, že jejich minimální hodnoty K (m) byly umístěny hluboko pod jejich normální tělesnou teplotou. V této zprávě jsou uvedeny důkazy, že změny afinity popsané profily ve tvaru písmene U mohou být jednoduše důsledkem vnitřních kinetických vlastností systému E-S. Teoretické modelování je dosaženo kombinací klasického výrazu pro Michaelisovu konstantu s výrazy teorie přechodového stavu pro tři zúčastněné rychlostní konstanty. Poskytuje tvar U profilu K (m) vs. T a umožňuje odvození rovnice pro identifikaci jejího inverzního bodu. Modelování V(max) a v (min) (reakční rychlost za podmínek nasycení substrátu a ředění, k (m)>>) je také zahrnuto. Byl formulován výraz pro předpovídání „kritické teploty“, T (C), odpovídající nízkoteplotnímu zlomu v arrheniových liniích. S využitím existujících k (m) dat z literatury, týkajících se různých systémů E-S, se naše modelování ukázalo jako vysoce uspokojivé. Naše vlastní experimenty ukazují, že vychytávání glukózy synaptosomy mozku potkanů lze považovat za zvláštní případ v podstatě stejného kinetického schématu a že teplotní modulace zdánlivého K(m) ve tvaru písmene U pro konverzi glukózy je také v plné shodě s naším kinetickým modelováním. Tyto experimenty naznačují, že pozitivní tepelná modulace, i když je založena na vnitřních kinetických vlastnostech podkladového systému E-S, může mít adaptivní roli také v endotermech, Spojené, nicméně, s jejich tolerancí k hypotermii.
