John Kendre

i krigsårene blev han mere og mere interesseret i biokemiske problemer og besluttede at arbejde på proteinernes struktur.

Krystallografirediger

i 1945 henvendte han sig til Cavendish Laboratory i Cambridge. Joseph Barcroft, en respiratorisk fysiolog, foreslog, at han måske lavede en sammenlignende proteinkrystallografisk undersøgelse af hæmoglobin hos voksne og føtale får, og han startede det arbejde.

i 1947 blev han en fyr af Peterhouse; og Medical Research Council (MRC) blev enige om at oprette en forskningsenhed til undersøgelse af molekylstrukturen i biologiske systemer under ledelse af Sir Laurence Bragg. I 1954 blev han læser ved Davy-Faraday-laboratoriet ved Royal Institution i London.

krystalstruktur af myoglobinrediger

John Kendre med model af myoglobin i gang. Copyright af Laboratoriet for Molekylærbiologi i Cambridge, England.

han delte Nobelprisen i kemi i 1962 for at bestemme de første atomstrukturer af proteiner ved hjælp af røntgenkrystallografi. Deres arbejde blev udført på det, der nu er MRC Laboratory of Molecular Biology i Cambridge. Kendrev bestemte strukturen af proteinet myoglobin, som lagrer ilt i muskelceller. Lørdag den 20. oktober 1962 blev Nobelprisen sat i en kort skitse i BBC TV-programmet, hvor Nobelpriserne blev omtalt som ‘Alfred Nobels Fredspuljer’.

i 1947 blev MRC enige om at oprette en forskningsenhed til undersøgelse af molekylstrukturen i biologiske systemer. De oprindelige undersøgelser handlede om strukturen af fårhæmoglobin, men da dette arbejde var kommet så langt som muligt ved hjælp af de ressourcer, der var tilgængelige, påbegyndte Kendre undersøgelsen af myoglobin, et molekyle, der kun var en fjerdedel af hæmoglobinmolekylets størrelse. Hans oprindelige kilde til råmateriale var hestehjerte, men de således opnåede krystaller var for små til røntgenanalyse. Kendre indså, at det iltbevarende væv fra dykkende pattedyr kunne give et bedre udsigter, og et tilfældigt møde førte til, at han erhvervede en stor del hvalkød fra Peru. Hval myoglobin gav store krystaller med rene røntgendiffraktionsmønstre. Imidlertid forblev problemet stadig uoverstigeligt, indtil i 1953 opdagede, at faseproblemet i analysen af diffraktionsmønstrene kunne løses ved flere isomorfe udskiftnings — sammenligning af mønstre fra flere krystaller; en fra det native protein og andre, der var blevet gennemblødt i opløsninger af tungmetaller og havde metalioner introduceret i forskellige veldefinerede positioner. Et elektrondensitetskort ved 6 angstrom (0.6 nanometer) opløsning blev opnået i 1957, og i 1959 kunne en atommodel bygges ved 2 angstrom (0,2 nm) opløsning.

senere karriereredit

i 1963 blev Kendre en af grundlæggerne af Den Europæiske molekylærbiologiske organisation; han grundlagde og var i mange år chefredaktør for Journal of Molecular Biology. Han blev medlem af American Society of Biological Chemists i 1967 og æresmedlem af International Academy of Science, Munich. I 1974 lykkedes det ham at overtale regeringerne til at etablere European Molecular Biology Laboratory (EMBL) i Heidelberg og blev dets første direktør. Han blev riddere i 1974. Fra 1974 til 1979 var han administrator for British Museum, og fra 1974 til 1988 var han successivt generalsekretær, vicepræsident og præsident for Det Internationale Råd for videnskabelige fagforeninger.

efter sin pensionering fra EMBL blev han præsident for St. John ‘s College ved St. John’ s University, en stilling han havde fra 1981 til 1987. I sin Testamente udpegede han sin arv til St John ‘ s College for studentships i videnskab og musik for studerende fra udviklingslande. St John ‘ s College, officielt åbnet den 16.oktober 2010, er opkaldt efter ham.

han var gift med den tidligere Elisabeth Jarvie fra 1948 til 1956. Deres ægteskab endte i skilsmisse. Han var efterfølgende partner med kunstneren Ruth Harris. Han efterlod ingen overlevende.

en biografi af John Kendre, med titlen Et sted i historien: biografi af John C. Kendre, af Paul M. Han blev udgivet af University Press i marts 2020.

udvalgte publikationer