Immunglobulin

f. Plasmaprotein, das von reifen B-Lymphozyten und Plasmazellen als Reaktion auf eine Stimulation durch ein Antigen synthetisiert wird und als Antikörper für eine spezifische Körperabwehr wirkt.

Immunglobulinmoleküle bestehen aus schweren (H) und leichten (L) Ketten, die durch Disulfidbrücken verbunden sind. Sie sind in fünf Klassen unterteilt, genannt IgG, IgM, IgA, IgD und IgE, und mehrere Unterklassen, abhängig von der schweren Kette. Es gibt zwei Arten von leichten Ketten (Kappa und Lambda), die in jeder der fünf Arten von Immunglobulinen vorkommen, obwohl jedes einzelne Molekül nur eine davon hat.

Immunglobuline können in monomerer Form auf der B-Zellmembran auftreten und als Rezeptor für das Antigen wirken oder in das extrazelluläre Medium sezerniert werden. IgG, IgD und IgE werden immer in monomerer Form sezerniert, während IgM und IgA in polymerer Form sezerniert werden.

IgG ist der vorherrschende zirkulierende Isotyp. IgM tritt aufgrund seiner Fähigkeit, das Komplement zu aktivieren, das eine der Komponenten des natürlichen Immunsystems ist, zuerst auf. Das IgA ist der Isotyp, der für die Abwehr in den Schleimhäuten und äußeren Sekreten (Speichel, Milch, Bronchialschleim usw.) verantwortlich ist.). IgE ist mit Anaphylaxie assoziiert.

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