John Kendrew

Während der Kriegsjahre interessierte er sich zunehmend für biochemische Probleme und beschloss, an der Struktur von Proteinen zu arbeiten.

Kristallographiebearbeiten

1945 näherte er sich Max Perutz im Cavendish Laboratory in Cambridge. Joseph Barcroft, ein Atmungsphysiologe, schlug vor, er könnte eine vergleichende proteinkristallographische Studie von adultem und fetalem Schafhämoglobin durchführen, und er begann diese Arbeit.

1947 wurde er Fellow von Peterhouse; und der Medical Research Council (MRC) einigte sich darauf, eine Forschungseinheit zur Untersuchung der molekularen Struktur biologischer Systeme unter der Leitung von Sir Lawrence Bragg einzurichten. 1954 wurde er Vorleser am Davy-Faraday-Labor der Royal Institution in London.

Kristallstruktur von Myoglobinbearbeiten

John Kendrew mit Modell von Myoglobin im Gange. Copyright durch das Labor für Molekularbiologie in Cambridge, England.

Kendrew teilte sich 1962 den Nobelpreis für Chemie mit Max Perutz für die Bestimmung der ersten atomaren Strukturen von Proteinen mittels Röntgenkristallographie. Ihre Arbeit wurde am heutigen MRC Laboratory of Molecular Biology in Cambridge durchgeführt. Kendrew bestimmte die Struktur des Proteins Myoglobin, das Sauerstoff in Muskelzellen speichert. Am Samstag, den 20. Oktober 1962, wurde die Verleihung der Nobelpreise an John Kendrew und Max Perutz sowie an Crick, Watson und Wilkins in einer kurzen Skizze in der BBC-Fernsehsendung, die die Woche war, in der die Nobelpreise als Alfred-Nobel-Friedensnobelpreis bezeichnet wurden, persifliert.

1947 beschloss das MRC, eine Forschungseinheit zur Untersuchung der molekularen Struktur biologischer Systeme einzurichten. Die ursprünglichen Studien betrafen die Struktur von Schafhämoglobin, aber als diese Arbeit mit den damals verfügbaren Ressourcen so weit wie möglich fortgeschritten war, begann Kendrew mit der Untersuchung von Myoglobin, einem Molekül, das nur ein Viertel so groß ist wie das Hämoglobinmolekül. Seine ursprüngliche Rohstoffquelle war Pferdeherz, aber die so erhaltenen Kristalle waren für die Röntgenanalyse zu klein. Kendrew erkannte, dass das sauerstoffsparende Gewebe von tauchenden Säugetieren eine bessere Perspektive bieten könnte, und eine zufällige Begegnung führte dazu, dass er ein großes Stück Walfleisch aus Peru erwarb. Das Myoglobin ergab große Kristalle mit sauberen Röntgenbeugungsmustern. Das Problem blieb jedoch immer noch unüberwindbar, bis Max Perutz 1953 entdeckte, dass das Phasenproblem bei der Analyse der Beugungsmuster durch mehrfachen isomorphen Ersatz gelöst werden konnte — Vergleich von Mustern aus mehreren Kristallen; eines aus dem nativen Protein und andere, die in Lösungen von Schwermetallen getränkt waren und Metallionen an verschiedenen genau definierten Positionen eingeführt hatten. Eine Elektronendichtekarte bei 6 Angström (0.6 nanometer) Auflösung wurde 1957 erhalten, und 1959 konnte ein Atommodell mit einer Auflösung von 2 Angström (0,2 nm) gebaut werden.

Spätere KarriereBearbeiten

1963 wurde Kendrew einer der Gründer der European Molecular Biology Organization; außerdem gründete und war er viele Jahre Chefredakteur des Journal of Molecular Biology. 1967 wurde er Fellow der American Society of Biological Chemists und Ehrenmitglied der Internationalen Akademie der Wissenschaften in München. 1974 gelang es ihm, Regierungen zur Gründung des European Molecular Biology Laboratory (EMBL) in Heidelberg zu bewegen und wurde dessen erster Direktor. 1974 wurde er zum Ritter geschlagen. Von 1974 bis 1979 war er Treuhänder des British Museum und von 1974 bis 1988 nacheinander Generalsekretär, Vizepräsident und Präsident des International Council of Scientific Unions.

Nach seinem Ausscheiden aus dem EMBL wurde Kendrew Präsident des St John’s College an der Oxford University, ein Amt, das er von 1981 bis 1987 innehatte. In seinem Testament benannte er sein Vermächtnis an das St. John’s College für Stipendien in Wissenschaft und Musik für Studenten aus Entwicklungsländern. Das Kendrew Quadrangle am St. John’s College in Oxford, das am 16.Oktober 2010 offiziell eröffnet wurde, ist nach ihm benannt.

Kendrew war von 1948 bis 1956 mit der ehemaligen Elizabeth Jarvie (née Gorvin) verheiratet. Ihre Ehe endete in einer Scheidung. Kendrew war anschließend Partner der Künstlerin Ruth Harris. Er hinterließ keine Überlebenden.

Eine Biographie von John Kendrew, betitelt Ein Ort in der Geschichte: Die Biographie von John C. Kendrew, von Paul M. Wassarman wurde im März 2020 von Oxford University Press veröffentlicht.

Ausgewählte Publikationen von KendrewEdit

  • Kendrew, JC (April 1949). „Fetales Hämoglobin“. Bemühen. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277.
  • Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR; Orlans, ES (November 1954). „Die Speziesspezifität von Myoglobin“. Natur. 174 (4438): 946–9. Startnummer:1954Natur.174..946 KARAT. doi: 10,1038/174946a0. ISSN 0028-0836. PMID 13214049. S2CID 4281674.
  • Kendrew, JC; Parris, RG (Januar 1955). „Imidazol-Komplexe von Myoglobin und die Position der Häm-Gruppe“. Natur. 175 (4448): 206–7. Startnummer:1955Natur.175..206 KARAT. doi: 10,1038/175206b0. ISSN 0028-0836. PMID 13235845. S2CID 37160617.
  • Ingram, DJ; Kendrew, JC (Oktober 1956). „Orientierung der Häm-Gruppe in Myoglobin und ihre Beziehung zur Polypeptidkettenrichtung“. Natur. 178 (4539): 905–6. Startnummer:1956Natur.178..905I. doi: 10,1038/178905a0. ISSN 0028-0836. PMID 13369569.
  • Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (März 1958). „Ein dreidimensionales Modell des Myoglobinmoleküls, das durch Röntgenanalyse erhalten wurde“. Natur. 181 (4610): 662–6. Startnummer:1958Natur.181..662 KARAT. doi: 10,1038/181662a0. ISSN 0028-0836. PMID 13517261. S2CID 4162786.
  • Kendrew, JC (Juli 1959). „Struktur und Funktion in Myoglobin und anderen Proteinen“. Verbandsverfahren. 18 (2, Teil 1): 740-51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267.
  • Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC; Ufer, VC (Mai 1961). „Die Aminosäuresequenz-Röntgenmethoden und ihre Korrelation mit chemischen Daten“. Natur. 190 (4777): 666–70. Startnummer:1961Natur.190..666 KARAT. doi: 10,1038/190666a0. ISSN 0028-0836. PMID 13752474. S2CID 39469512.
  • Watson, HC; Kendrew, JC (Mai 1961). „Die Aminosäuresequenz von Pottwal-Myoglobin. Vergleich zwischen den Aminosäuresequenzen von Pottwalmyoglobin und menschlichem Hämoglobin“. Natur. 190 (4777): 670–2. Startnummer:1961Natur.190..670 Watt. doi: 10,1038/190670a0. ISSN 0028-0836. PMID 13783432. S2CID 4170869.
  • Kendrew, JC (Dezember 1961). „Die dreidimensionale Struktur eines Proteinmoleküls“. Wissenschaftlicher Amerikaner. 205 (6): 96–110. Startnummer:1961SciAm.205f..96K. doi:10.1038/scientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. PMID 14455128.
  • Kendrew, JC (Oktober 1962). „Die Struktur globulärer Proteine“. Vergleichende Biochemie und Physiologie. 4 (2–4): 249–52. doi:10.1016/0010-406X(62)90009-9. ISSN 0010-406X. PMID 14031911.
  • Kendrew, John C. (1966). Der Faden des Lebens: eine Einführung in die Molekularbiologie. London: Glocke & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.

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