Zunächst Molyneux et al. (1959) versuchten, einige Bakterien zu isolieren, die Keratin abbauen können. Er isolierte Organismen aus dem Inhalt experimentell induzierter Dermoidzysten aus der lateralen Region von Schafen. Die Untersuchung der Wollprobe zeigte degradierte Wolle mit zahlreichen Kortikula- und Zytikularzellen. Er fand eine Störung der Wollfaser sowohl in vivo als auch in vitro. Er zeigte, dass die Organismen zur Gattung Bacillus gehören und der Organismus in der Lage ist, natives Wollprotein anzugreifen. Im selben Jahr Noval et al. (1959) veröffentlichte einen weiteren Artikel über die enzymatische Zersetzung von nativem Keratin durch Streptomyces fradiae. Sie zeigten ein extrazelluläres Enzym, das von diesen Bakterien ausgeschieden wird und das menschliche Haar in seinem ursprünglichen Zustand abbauen kann.
Keratinolytisches Protein aus keratinophilen Pilzen wurde von Yu et al. (1968), Asahi et al. (1985) und Willams et al. (1989). Mukhopadhay et al. (1989) berichtete Keratinaseproduktion durch Streptomyces sp. Er isolierte ein induzierbares extrazelluläres homogenes Enzym, das nach DEAE-Cellulose-Säulenchromatographie eine 7,5-fache Steigerung seiner Aktivität zeigt. Die Enzymaktivität wurde durch reduziertes Glutathion, PMSF und 2-Mercaptaethanol gehemmt.
Williams et al. (1990) setzte seine Arbeit an angereicherter Federabbaukultur fort und charakterisierte den Organismus erstmals auf Artenebene. Die Mikroorganismen wurden als Bacillus licheniformis identifiziert, gereinigt und charakterisiert Keratinase aus Feder abbauenden Bacillus licheniformis Stamm isoliert von Williams et al. (1990) mit Hilfe von Membran-Ultrafiltration und C-75-Gelchromatographie. Er reinigte Enzym mit 70-fach erhöhter Aktivität. Die SDS-PAGE-Analyse ergab, dass gereinigte Keratinase ein Molekulargewicht von 33 kDa aufwies. In: Dozie et al. (1994) berichteten über eine thermostabile, alkalisch-aktive, keratinolytische Proteinase aus Chrysosporium keratinophylum, die Keratin in Lactose-Mineralsalz-Medium mit DMSO solubilisieren konnte. Der optimale pH-Wert für die Enzymaktivität betrug 9 und die optimale Temperatur 90°C. Wang et al. (1999) skalierte die Fermentationsbedingung von Keratinase auf ein Fermentar im Pilotmaßstab. Sie optimierten die Fermentationsbedingung auf eine 10-fache Steigerung der Enzymproduktion.
