In der Molekularbiologie, Biochemie und Zellsignalisierung ist das Kinom eines Organismus der vollständige Satz von Proteinkinasen, die in seinem Genom kodiert sind. Kinasen sind normalerweise Enzyme, die Phosphorylierungsreaktionen (von Aminosäuren) katalysieren und in mehrere Gruppen und Familien fallen, z. B. solche, die die Aminosäuren Serin und Threonin phosphorylieren, solche, die Tyrosin phosphorylieren, und einige, die beide phosphorylieren können, wie die MAP2K- und GSK-Familien. Der Begriff wurde erstmals 2002 von Gerard Manning und Kollegen in Zwillingsarbeiten verwendet, in denen die 518 menschlichen Proteinkinasen analysiert wurden, und bezieht sich sowohl auf Proteinkinasen als auch auf Proteinpseudokinasen und ihre Entwicklung von Proteinkinasen in den Eukaryoten. Andere Kinome wurden für Reis, mehrere Pilze, Nematoden und Insekten, Seeigel, Dictyostelium discoideum und den Infektionsprozess durch Mycobacterium tuberculosis bestimmt. Obwohl die Primärsequenz von Proteinkinasen eine erhebliche Divergenz zwischen nicht verwandten Eukaryoten aufweist und Aminosäurenunterschiede in katalytischen Motiven ihre Trennung von Kinomen in kanonische und Pseudokinase-Subtypen ermöglicht haben, ist die Variation in den Aminosäurenmotiven neben der Stelle der tatsächlichen Phosphorylierung von Substraten durch eukaryotische Kinasen viel geringer.
Da Kinasen ein wichtiges Wirkstoffziel und ein wichtiger Kontrollpunkt im Zellverhalten sind, war das Kinom auch das Ziel von groß angelegter funktioneller Genomik mit RNAi-Screens und von Wirkstoffentdeckungsbemühungen, insbesondere in Krebstherapeutika.
Bei Tieren umfasst das Kinom Kinasen, die nur Tyrosin phosphorylieren (Tyrosinkinasen), solche, die auf Serin oder Threonin wirken, und einige Klassen wie GSK3 und MAP2K, die auf beide wirken können. Untersuchungen haben gezeigt, dass es spezialisierte Proteindomänen gibt, die an phosphorylierte Serin- und Threoninreste binden, wie z. B. BRCA- und FHA-Domänen.
