John Kendrew

Durante los años de la guerra, se interesó cada vez más por los problemas bioquímicos, y decidió trabajar en la estructura de las proteínas.

Cristalografíaeditar

En 1945 se acercó a Max Perutz en el Laboratorio Cavendish de Cambridge. Joseph Barcroft, fisiólogo respiratorio, sugirió que podría hacer un estudio cristalográfico comparativo de proteínas de hemoglobina ovina adulta y fetal, y comenzó ese trabajo.

En 1947 se convirtió en miembro de Peterhouse; y el Consejo de Investigación Médica (MRC) acordó crear una unidad de investigación para el estudio de la estructura molecular de los sistemas biológicos, bajo la dirección de Sir Lawrence Bragg. En 1954 se convirtió en lector en el Laboratorio Davy-Faraday de la Royal Institution de Londres.

Estructura cristalina de la mioglobinaeditar

John Kendrew con modelo de mioglobina en progreso. Copyright del Laboratorio de Biología Molecular de Cambridge, Inglaterra.

Kendrew compartió el Premio Nobel de química de 1962 con Max Perutz por determinar las primeras estructuras atómicas de proteínas utilizando cristalografía de rayos X. Su trabajo se realizó en lo que hoy es el Laboratorio de Biología Molecular del MRC en Cambridge. Kendrew determinó la estructura de la proteína mioglobina, que almacena oxígeno en las células musculares. El sábado 20 de octubre de 1962, la concesión de premios Nobel a John Kendrew y Max Perutz, y a Crick, Watson y Wilkins fue satirizada en un breve sketch en el programa de televisión de la BBC que fue la Semana en que los Premios Nobel fueron referidos como «Las Piscinas de la Paz de Alfred Nobel».

En 1947 el MRC acordó crear una unidad de investigación para el Estudio de la Estructura Molecular de los Sistemas Biológicos. Los estudios originales se referían a la estructura de la hemoglobina ovina, pero cuando este trabajo había progresado en la medida de lo posible utilizando los recursos disponibles en ese momento, Kendrew se embarcó en el estudio de la mioglobina, una molécula de solo un cuarto del tamaño de la molécula de hemoglobina. Su fuente inicial de materia prima era el corazón de caballo, pero los cristales así obtenidos eran demasiado pequeños para el análisis de rayos X. Kendrew se dio cuenta de que el tejido de conservación de oxígeno de los mamíferos de buceo podría ofrecer una mejor perspectiva, y un encuentro casual lo llevó a adquirir un gran trozo de carne de ballena de Perú. La mioglobina de ballena dio cristales grandes con patrones de difracción de rayos X limpios. Sin embargo, el problema seguía siendo insuperable, hasta que en 1953 Max Perutz descubrió que el problema de fase en el análisis de los patrones de difracción podía resolverse mediante el reemplazo isomórfico múltiple, la comparación de patrones de varios cristales; uno de la proteína nativa, y otros que habían sido empapados en soluciones de metales pesados y tenían iones metálicos introducidos en diferentes posiciones bien definidas. Un mapa de densidad electrónica a 6 angstrom (0.en 1957 se obtuvo una resolución de 6 nanómetros, y en 1959 se pudo construir un modelo atómico con una resolución de 2 angstrom (0,2 nm).

Más tarde Careereditar

En 1963, Kendrew se convirtió en uno de los fundadores de la Organización Europea de Biología Molecular; además, fundó y fue durante muchos años editor en jefe de la Revista de Biología Molecular. Se convirtió en miembro de la Sociedad Americana de Químicos Biológicos en 1967 y miembro honorario de la Academia Internacional de Ciencias de Múnich. En 1974, logró persuadir a los gobiernos para que establecieran el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL) en Heidelberg y se convirtió en su primer director. Fue nombrado caballero en 1974. De 1974 a 1979, fue Fideicomisario del Museo Británico, y de 1974 a 1988 fue sucesivamente Secretario General, Vicepresidente y Presidente del Consejo Internacional de Uniones Científicas.

Después de su retiro del EMBL, Kendrew se convirtió en Presidente del St John’s College de la Universidad de Oxford, cargo que ocupó entre 1981 y 1987. En su testamento, designó su legado al St John’s College para becas en ciencias y música, para estudiantes de países en desarrollo. El Cuadrilátero Kendrew en el St John’s College de Oxford, inaugurado oficialmente el 16 de octubre de 2010, lleva su nombre.

Kendrew estuvo casada con la ex Elizabeth Jarvie (de soltera Gorvin) de 1948 a 1956. Su matrimonio terminó en divorcio. Kendrew fue posteriormente socio de la artista Ruth Harris. No dejó sobrevivientes.

Una biografía de John Kendrew, titulada Un lugar en la historia: La biografía de John C. Kendrew, por Paul M. Wassarman fue publicado por Oxford University Press en marzo de 2020.

Publicaciones seleccionadas de Kendreweditar

  • Kendrew, JC (abril de 1949). «Hemoglobina fetal». Procurar. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277.
  • Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR ;Orlans, ES (noviembre de 1954). «La especificidad de especie de la mioglobina». Naturaleza. 174 (4438): 946–9. Código postal: 1954Natur.174..946K. doi: 10.1038 / 174946a0. ISSN 0028-0836. PMID 13214049. S2CID 4281674.
  • Kendrew, JC; Parris, RG (enero de 1955). «Imidazole complexes of myoglobina and the position of the haem group». Naturaleza. 175 (4448): 206–7. Código postal: 1955Natur.175..206K. doi: 10.1038 / 175206b0. ISSN 0028-0836. PMID 13235845. S2CID 37160617.
  • Ingram, DJ; Kendrew, JC (octubre de 1956). «Orientación del grupo hemo en la mioglobina y su relación con la dirección de la cadena polipeptídica». Naturaleza. 178 (4539): 905–6. Código postal: 1956Natur.178..905I. doi: 10.1038 / 178905a0. ISSN 0028-0836. PMID 13369569.
  • Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (marzo de 1958). «Un modelo tridimensional de la molécula de mioglobina obtenida por análisis de rayos x». Naturaleza. 181 (4610): 662–6. Código postal: 1958Natur.181..662K. doi: 10.1038 / 181662a0. ISSN 0028-0836. PMID 13517261. S2CID 4162786.
  • Kendrew, JC (julio de 1959). «Estructura y función de la mioglobina y otras proteínas». Procedimientos de la Federación. 18 (2, Part 1): 740-51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267.
  • Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC ;Shore, VC (mayo de 1961). «The amino-acid sequence x-ray methods, and its correlation with chemical data». Naturaleza. 190 (4777): 666–70. Código postal: 1961Natur.190..666K. doi: 10.1038 / 190666a0. ISSN 0028-0836. PMID 13752474. S2CID 39469512.
  • Watson, HC; Kendrew, JC (mayo de 1961). «La secuencia de aminoácidos de la mioglobina de cachalote. Comparación entre las secuencias de aminoácidos de la mioglobina de cachalote y de la hemoglobina humana». Naturaleza. 190 (4777): 670–2. Código postal: 1961Natur.190..670W. doi: 10.1038 / 190670a0. ISSN 0028-0836. PMID 13783432. S2CID 4170869.
  • Kendrew, JC (diciembre de 1961). «The three-dimensional structure of a protein molecule». Scientific American. 205 (6): 96–110. Código postal: 1961SciAm.205f..96K. doi: 10.1038 / scientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. PMID 14455128.
  • Kendrew, JC (octubre de 1962). «The structure of globular proteins». Bioquímica y Fisiología comparativas. 4 (2–4): 249–52. doi: 10.1016 / 0010-406X (62)90009-9. ISSN 0010-406X. PMID 14031911.
  • Kendrew, John C. (1966). The thread of life: an introduction to molecular biology (en inglés). Londres: Bell & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.

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