En biología molecular, bioquímica y señalización celular, el cinoma de un organismo es el conjunto completo de proteínas quinasas codificadas en su genoma. Las quinasas son generalmente enzimas que catalizan las reacciones de fosforilación (de aminoácidos) y caen en varios grupos y familias, por ejemplo, las que fosforilan los aminoácidos serina y treonina, las que fosforilan la tirosina y algunas que pueden fosforilarlos a ambos, como las familias MAP2K y GSK. El término fue utilizado por primera vez en 2002 por Gerard Manning y sus colegas en trabajos gemelos que analizaron las 518 proteínas quinasas humanas, y se refiere tanto a las proteínas quinasas como a las proteínas pseudoquinasas y su evolución de las proteínas quinasas a lo largo de los eucariotas. Se han determinado otros cinomas para arroz, varios hongos, nematodos e insectos, erizos de mar, Dictyostelium discoideum y el proceso de infección por Mycobacterium tuberculosis. Aunque la secuencia primaria de proteínas quinasas muestra una divergencia sustancial entre eucariotas no relacionados, y las diferencias de aminoácidos en motivos catalíticos han permitido su separación de cinomas en subtipos canónicos y pseudoquinasas, la variación encontrada en los motivos de aminoácidos adyacentes al sitio de fosforilación real de sustratos por quinasas eucariotas es mucho menor.
Dado que las quinasas son un objetivo principal del fármaco y un importante punto de control en el comportamiento celular, el kinoma también ha sido el objetivo de la genómica funcional a gran escala con pantallas de ARNi y de los esfuerzos de descubrimiento de fármacos, especialmente en la terapia del cáncer.
En animales, el cinoma incluye cinasas que fosforilan solo tirosina (tirosina quinasas), aquellas que actúan sobre la serina o treonina, y algunas clases, como GSK3 y MAP2K que pueden actuar sobre ambas. La investigación ha demostrado que hay dominios especializados de proteínas que se unen a residuos de serina y treonina fosforilados, como los dominios BRCA y FHA.
