Al principio Molyneux et al. (1959) intentaron aislar algunas bacterias capaces de degradar la queratina. Aisló organismos del contenido de quistes dermoides inducidos experimentalmente de la región lateral media de ovejas. El examen de la muestra de lana mostró lana degradada con numerosas células corticales y citiculares. Encontró disrupción de la fibra de lana tanto in vivo como in vitro. Demostró que los organismos pertenecen al género Bacillus y que el organismo era capaz de atacar la proteína nativa de lana. El mismo año Noval et al. (1959) publicó otro artículo sobre descomposición enzimática de queratina nativa por Streptomyces fradiae. Mostraron una enzima extracelular secretada por estas bacterias capaz de degradar el cabello humano en su estado nativo.
La proteína queratinolítica de hongos queratinofílicos fue reportada por Yu et al. (1968), Asahi et al. (1985), y Willams et al. (1989). Mukhopadhay et al. (1989) reportaron producción de queratinasa por Streptomyces sp. Aisló una enzima homogénea extracelular inducible, que muestra un aumento de 7,5 veces en su actividad después de la cromatografía de columna de celulosa DEAE. La actividad enzimática fue inhibida por la reducción del glutatión, la PMSF y el 2-Mercaptaetanol.
Williams et al. (1990) continuó su trabajo sobre el cultivo degradante de plumas enriquecido y caracterizó el organismo a su nivel de especie por primera vez. Los microorganismos fueron identificados como Bacillus licheniformis, queratinasa purificada y caracterizada de cepa de Bacillus licheniformis degradante de plumas aislada por Williams et al. (1990) con la ayuda de ultra filtración de membrana y cromatografía de gel C-75. Purificó la enzima con una actividad 70 veces mayor. El análisis de SDS-PAGE reveló que la queratinasa purificada tenía un peso molecular de 33 kDa. Dozie et al. (1994) reportaron una proteína queratinolítica termoestable, alcalina activa de Chrysosporium keratinophylum que fue capaz de solubilizar queratina en un medio de sal mineral de lactosa con DMSO. El pH óptimo para la actividad enzimática fue de 9 y la temperatura óptima fue de 90 °C. Wang et al. (1999) escalaron el estado de fermentación de la queratinasa a un fermentador a escala piloto. Optimizaron la condición de fermentación a un nivel de aumento de 10 veces en la producción de enzimas.
