Keratan Sulfate
Keratan sulfate GAGs esiintyy eläinorganismeissa proteoglykaaneina (KSPG). Niitä esiintyy ECM: ssä ja solukalvon pinnalla . Kerataanisulfaattigagit rakentuvat galaktoosin ja N-asetyyliglukosamiinin jäämistä muodostuvista toistuvista disakkaridiyksiköistä, joiden kaavamainen rakenne on → 3galß1 → 4GlcNAcß1 →] . Glykaaniketjun postsynteettisiin muunnoksiin kuuluu sulfaatio aina toisen tai molempien monomeeristen alayksiköiden c – 6-asemassa, jolloin glykaaniketjuun muodostuu mono-tai disulfoituneita alueita . GLCNAC6S: n jäämät MONOSULFOIDUILLA KS-alueilla voivat altistua fukosylaatiolle. KS voi lisäksi sisältää sialihappojäämiä, jotka sitoutuvat Gal-ja Gal6S-jäämiin, jotka sijaitsevat kyseisen suukapulan vähentämättömässä ketjupäässä .
Kerataanisulfaatti jaetaan kolmeen tyyppiin: KS I (sarveiskalvo), KS II (luuranko) ja KS III (aivo). KS-jaon, ei mainittujen kolmen tyypin, perustana on alueen rakenne, joka sitoo KS: n ydinproteiiniin . KS II-luustossa on kaksi alatyyppiä, KS IIA-articular ja KS IIB-nonarticular, jotka perustuvat α(1-3)fukoosijäämien ja α(2-6)-n-asetyylineuramiinihapon esiintymiseen ensimmäisessä .
keratiinisulfaatin biosynteesi tapahtuu kahdessa vaiheessa. Ensin syntyy ydinproteiinia GAGILLA sitova Alue, kun taas sitten tapahtuu ketjun venyminen ja sen muokkaaminen . Kaikentyyppisten KS-ketjujen venymä tapahtuu kiinnittämällä vuorotellen Gal-ja GlcNAc-jäämiä, joita katalysoi β-1,4-galaktotransferaasi ja β-1,3-n-asetyyliglukosaminotransferaasi . KS-ketjujen muokkaus perustuu C-6 N-asetyyliglukosamiinijäämien ja galaktoosin sulfatointiin . Sulfaatio kattaa pääasiassa GlcNAc-jäämät, kun taas vähäisemmässä määrin galaktoosijäämät . Heksosamiinijäämien sulfaatiota katalysoi N-asetyyliglukosamiini-6-o-sulfotransferaasi (GlcNAc6ST). Entsyymi sulfatoi vain KS-ketjun vähentämättömässä päässä sijaitsevat heksosamiinijäämät, mikä osoittaa, että glcnac-jäämien kuvattu muunnos tapahtuu glykaaniketjun venymän aikana . KS: n polymeroitumisen jälkeen galaktoosijäämistä tapahtuu kuitenkin sulfaatiota, jota katalysoi erityinen galaktosyyli-6-sulfotransferaasi . KS-ketjua voidaan myöhemmin muuttaa sulfatoidun GlcNAc: n fukosylaatiolla ja sitomalla N-asetyylineuramiinihappoa Gal-ja Gal6S-jäämien terminaalijäämillä . N-asetyylineuramiinihapon sitoutuminen todennäköisesti päättää KS: n ja KS II: n biosynteesin. KS III: n terminaalisia jäämiä ei tunneta .
keratansulfaatti PGs hajoaa aluksi solunulkoisessa tilassa ja myöhemmin lysosomaalisessa lokerossa. Lysosomeissa tapahtuu happamien hydrolaasien, kuten n-asetyyliglukosaminamidaasin, β-galaktosidaasin ja sulfataasien vaikutuksesta KS-ketjun myöhempien komponenttien asteittainen poistaminen. Aluksi KS-ketjun viimeisestä galaktoosijäämästä poistetaan sulfaattiryhmä, jonka jälkeen mainittu jäämä erotetaan. Seuraavassa vaiheessa hydrolyysi kattaa hajoamisketjun seuraavaan GlNAc-jäännökseen kiinnittyneen sulfaattiryhmän Esterin, jota edeltää heksosamiinijäämän erottaminen hydrolysoidusta KS-ketjusta. Reaktio toistetaan, kunnes on täydellinen KS-ketjun skissio .
keratiinisulfaatti PGs esiintyy monissa kudoksissa, kun taas niiden suurin pitoisuus on ehdottomasti sarveiskalvossa, jossa se esiintyy interstitiaalimatriisissa niin kutsuttuna pienenä leusiinipitoisena PGs-SLRP: nä eli lumicaanina, keratokaanina ja mimekaanina . Rustossa esiintyy myös muita KS-fibromoduliinia ja niin sanottua PRELP: tä. Osteoadheriini, joka sijaitsee luukudoksessa, kuuluu myös SLRP-perheeseen . Tärkein rustoproteoglykaani, myös matriisissa, jossa on KS-ketjuja, CS-ketjujen vieressä, on aggrecan . Keratiinisulfaattiglykaaneja esiintyy myös solukalvon pinnalla ja ne muodostavat isoformin CD44 ja proteoglykaanin nimeltään SV2, jotka molemmat ovat ensimmäisiä kuvattuja integraalisia KS-ketjujen modifioituja kalvoproteiineja . KSPG esiintyy myös keskushermostossa. Näyttää siltä, että tällä hetkellä, kun rusto ja sarveiskalvo, aivokudos on toinen sivusto runsaasti KSPG. Hermokudoksen erityiset PGs: t ovat ABAKAN, mainittu SV2, klaustriini ja fosfokaani .
Kerataanisulfaatti—kaikista Gag-tyypeistä vähiten tunnettu, muiden glykaanien tapaan, suorittaa myös tärkeitä tehtäviä elimistössä. Makromolekyylit ovat sarveiskalvon strooman keskeisiä osia, jotka osallistuvat kudosarkkitehtuurin säätelyyn vuorovaikutuksilla kuitukollageenin kanssa, jotka säätelevät mainittujen fibrillien kokoa ja tilajärjestelyjä, jotka ovat välttämättömiä sarveiskalvon erityisominaisuuksille . Rustossa yhdessä tyypin I kollageenin kanssa kspg antaa kudokselle erityisominaisuuksia siirtää merkittäviä kuormia ja torjua puristusvoimaa . Ne osallistuvat hermoston aineenvaihduntaa suorittaa myös merkittävä rooli kudosvaurioiden korjaus .
