f. Protéine plasmatique synthétisée par des lymphocytes B matures et des plasmocytes, en réponse à une stimulation par un antigène, et agissant comme anticorps, pour une défense spécifique du corps.
Les molécules d’immunoglobuline sont constituées de chaînes lourdes (H) et légères (L), reliées par des ponts disulfures. Ils sont subdivisés en cinq classes, appelées IgG, IgM, IgA, IgD etgE, et plusieurs sous-classes, selon la chaîne lourde. Il existe deux types de chaînes légères (kappa et lambda), qui se trouvent dans chacun des cinq types d’immunoglobulines, bien que chaque molécule individuelle n’en possède qu’une seule.
Les immunoglobulines peuvent se présenter sous forme monomère sur la membrane des lymphocytes B, agissant comme récepteur de l’antigène, ou peuvent être sécrétées dans le milieu extracellulaire, auquel cas elles sont appelées anticorps. Les IgG, les IgD et lesgE sont toujours sécrétées sous forme monomère, tandis que les IgM et les IgA sont sécrétées sous forme polymère.
Les IgG sont l’isotype circulant prédominant. L’IgM est celle qui survient en premier, compte tenu de sa capacité à activer le complément, qui est l’un des composants du système immunitaire naturel. L’IgA est l’isotype en charge de la défense dans les muqueuses et les sécrétions externes (salive, lait, mucus bronchique, etc.). LesgE sont associées à l’anaphylaxie.
