John Kendrew

Pendant les années de guerre, il s’intéresse de plus en plus aux problèmes biochimiques et décide de travailler sur la structure des protéines.

Cristallographiemodifier

En 1945, il a approché Max Perutz au laboratoire Cavendish à Cambridge. Joseph Barcroft, physiologiste respiratoire, a suggéré qu’il pourrait faire une étude cristallographique comparative des protéines de l’hémoglobine des moutons adultes et fœtaux, et il a commencé ce travail.

En 1947, il devient Fellow de Peterhouse; et le Medical Research Council (MRC) a accepté de créer une unité de recherche pour l’étude de la structure moléculaire des systèmes biologiques, sous la direction de Sir Lawrence Bragg. En 1954, il devient lecteur au Laboratoire Davy-Faraday de la Royal Institution à Londres.

Structure cristalline de la myoglobinemodifier

John Kendrew avec modèle de myoglobine en cours. Copyright par le Laboratoire de Biologie Moléculaire de Cambridge, Angleterre.

Kendrew a partagé le prix Nobel de chimie de 1962 avec Max Perutz pour la détermination des premières structures atomiques de protéines en utilisant la cristallographie aux rayons X. Leur travail a été effectué dans ce qui est maintenant le Laboratoire de biologie moléculaire du MRC à Cambridge. Kendrew a déterminé la structure de la protéine myoglobine, qui stocke l’oxygène dans les cellules musculaires. Le samedi 20 octobre 1962, l’attribution des prix Nobel à John Kendrew et Max Perutz, ainsi qu’à Crick, Watson et Wilkins a été satirisée dans un court sketch dans l’émission télévisée de la BBC Qui était La Semaine où les Prix Nobel étaient appelés « Les Piscines de la Paix Alfred Nobel ».

En 1947, le MRC a accepté de créer une unité de recherche pour l’étude de la Structure Moléculaire des Systèmes biologiques. Les études initiales portaient sur la structure de l’hémoglobine de mouton, mais lorsque ces travaux ont progressé autant que possible en utilisant les ressources alors disponibles, Kendrew s’est lancé dans l’étude de la myoglobine, une molécule qui ne fait qu’un quart de la taille de la molécule d’hémoglobine. Sa source initiale de matière première était le cœur de cheval, mais les cristaux ainsi obtenus étaient trop petits pour une analyse aux rayons X. Kendrew s’est rendu compte que les tissus économes en oxygène des mammifères plongeurs pouvaient offrir une meilleure perspective, et une rencontre fortuite l’a conduit à acquérir un gros morceau de viande de baleine du Pérou. La myoglobine de baleine a donné de gros cristaux avec des motifs de diffraction des rayons X propres. Cependant, le problème restait insurmontable, jusqu’à ce qu’en 1953 Max Perutz découvre que le problème de phase dans l’analyse des motifs de diffraction puisse être résolu par remplacement multiple isomorphe — comparaison des motifs de plusieurs cristaux; un de la protéine native, et d’autres qui avaient été trempés dans des solutions de métaux lourds et avaient des ions métalliques introduits dans différentes positions bien définies. Une carte de densité électronique à 6 angstrom (0.une résolution de 6 nanomètres a été obtenue en 1957 et, en 1959, un modèle atomique a pu être construit à une résolution de 2 angstrom (0,2 nm).

Carrière ultérieuremodifier

En 1963, Kendrew est devenu l’un des fondateurs de l’Organisation Européenne de Biologie Moléculaire; il a également fondé et a été pendant de nombreuses années rédacteur en chef du Journal of Molecular Biology. Il est devenu membre de l’American Society of Biological Chemists en 1967 et membre honoraire de l’Académie Internationale des Sciences de Munich. En 1974, il réussit à convaincre les gouvernements de créer le Laboratoire Européen de Biologie Moléculaire (EMBL) à Heidelberg et en devient le premier directeur. Il a été fait chevalier en 1974. De 1974 à 1979, il est Administrateur du British Museum et, de 1974 à 1988, il est successivement Secrétaire Général, Vice-Président et Président du Conseil International des Unions Scientifiques.

Après sa retraite de l’EMBL, Kendrew est devenu président du St John’s College de l’Université d’Oxford, poste qu’il a occupé de 1981 à 1987. Dans son testament, il a désigné son legs au St John’s College pour des bourses d’études en sciences et en musique, pour des étudiants de pays en développement. Le Quadrangle de Kendrew au St John’s College d’Oxford, officiellement inauguré le 16 octobre 2010, porte son nom.

Kendrew a été mariée à l’ancienne Elizabeth Jarvie (née Gorvin) de 1948 à 1956. Leur mariage s’est terminé par un divorce. Kendrew a ensuite été partenaire de l’artiste Ruth Harris. Il n’a laissé aucun survivant.

Une biographie de John Kendrew, intitulée Une place dans l’histoire: La biographie de John C. Kendrew, par Paul M. Wassarman a été publié par Oxford University Press en mars 2020.

Publications sélectionnées par KendrewEdit

  • Kendrew, JC (avril 1949). « Hémoglobine fœtale ». Efforcer. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. Numéro PMID 18144277.
  • Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR; Orlans, ES (novembre 1954). « La spécificité de l’espèce de la myoglobine ». Nature. 174 (4438): 946–9. Code de la carte: 1954Natur.174..946K.doi: 10.1038/174946a0. ISSN 0028-0836. Numéro PMID 13214049. S2CID 4281674.
  • Kendrew, JC; Parris, RG (janvier 1955). « Complexes d’imidazole de la myoglobine et la position du groupe hème ». Nature. 175 (4448): 206–7. Code de la carte: 1955Natur.175..206K.doi: 10.1038/175206b0. ISSN 0028-0836. Numéro de téléphone: 13235845. S2CID 37160617.
  • Ingram, DJ; Kendrew, JC (octobre 1956). « Orientation du groupe hème dans la myoglobine et sa relation avec la direction de la chaîne polypeptidique ». Nature. 178 (4539): 905–6. Code de la carte: 1956Natur.178..905I.doi: 10.1038/178905a0. ISSN 0028-0836. Numéro de téléphone: 13369569.
  • Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (mars 1958). « Un modèle tridimensionnel de la molécule de myoglobine obtenue par analyse aux rayons X ». Nature. 181 (4610): 662–6. Code de la carte: 1958Natur.181..662K.doi: 10.1038/181662a0. ISSN 0028-0836. Numéro PMID 13517261. S2CID 4162786.
  • Kendrew, JC (juillet 1959). « Structure et fonction de la myoglobine et d’autres protéines ». Procédures de la Fédération. 18 (2, Partie 1): 740-51. ISSN 0014-9446. Numéro PMID 13672267.
  • Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC; Shore, VC (mai 1961). « The amino-acid sequence x-ray methods, and its correlation with chemical data ». Nature. 190 (4777): 666–70. Code de la carte: 1961Natur.190..666K.doi: 10.1038/190666a0. ISSN 0028-0836. Numéro PMID 13752474. S2CID 39469512.
  • Watson, HC; Kendrew, JC (mai 1961).  » La séquence d’acides aminés de la myoglobine du cachalot. Comparaison entre les séquences d’acides aminés de la myoglobine du cachalot et de l’hémoglobine humaine « . Nature. 190 (4777): 670–2. Code de la carte: 1961Natur.190..670W. doi: 10.1038/190670a0. ISSN 0028-0836. Numéro de téléphone: 13783432. S2CID 4170869.
  • Kendrew, JC (décembre 1961). « La structure tridimensionnelle d’une molécule de protéine ». Scientifique américain. 205 (6): 96–110. Code postal : 1961SciAm.205f..96K. doi: 10.1038/ scientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. Numéro PMID 14455128.
  • Kendrew, JC (octobre 1962). « La structure des protéines globulaires ». Biochimie et physiologie comparatives. 4 (2–4): 249–52. doi: 10.1016/0010-406X (62) 90009-9. ISSN 0010-406X. IDM 14031911.
  • Kendrew, John C. (1966). Le fil de la vie: une introduction à la biologie moléculaire. Londres : Cloche & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.

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