Au début Molyneux et al. (1959) ont tenté d’isoler certaines bactéries capables de dégrader la kératine. Il a isolé des organismes à partir du contenu de kystes dermoïdes induits expérimentalement dans la région latérale médiane des moutons. L’examen de l’échantillon de laine a montré une laine dégradée avec de nombreuses cellules corticulaires et cyticulaires. Il a constaté une perturbation de la fibre de laine in vivo et in vitro. Il a montré que les organismes appartiennent au genre Bacillus et que l’organisme était capable d’attaquer les protéines de laine indigènes. La même année, Noval et al. (1959) a publié un autre article sur la décomposition enzymatique de la kératine native par Streptomyces fradiae. Ils ont montré une enzyme extracellulaire sécrétée par ces bactéries capables de dégrader les cheveux humains à l’état natif.
Des protéines kératinolytiques provenant de champignons kératinophiles ont été rapportées par Yu et al. (1968), Asahi et coll. (1985), et Willams et al. (1989). Mukhopadhay et coll. (1989) ont signalé une production de kératinase par Streptomyces sp. Il a isolé une enzyme homogène extracellulaire inductible, qui montre une augmentation de son activité de 7,5 fois après chromatographie sur colonne de cellulose DEAE. L’activité enzymatique a été inhibée par le glutathion réduit, le PMSF et le 2-Mercaptaéthanol.
Williams et coll. (1990) a poursuivi ses travaux sur la culture dégradante des plumes enrichies et a caractérisé l’organisme au niveau de son espèce pour la première fois. Les microorganismes ont été identifiés comme Bacillus licheniformis, kératinase purifiée et caractérisée à partir d’une souche de Bacillus licheniformis dégradant les plumes isolée par Williams et al. (1990) à l’aide de l’ultrafiltration membranaire et de la chromatographie sur gel C-75. Il a purifié l’enzyme avec une activité multipliée par 70. L’analyse de la PAGE SDS a révélé que la kératinase purifiée avait un poids moléculaire de 33 kDa. Dozie et coll. (1994) ont rapporté une protéine kératinolytique thermostable, alcaline-active, de Chrysosporium keratinophylum qui était capable de solubiliser la kératine dans un milieu de sel minéral lactose avec du DMSO. Le pH optimal pour l’activité enzymatique est de 9 et la température optimale est de 90 °C. Wang et al. (1999) ont fait passer l’état de fermentation de la kératinase à une fermentation à l’échelle pilote. Ils ont optimisé la condition de fermentation à un niveau d’augmentation de 10 fois de la production d’enzymes.
