Kinome

Cet article concerne le terme en biologie moléculaire. Pour la plante et la nourriture, voir Zanthoxylum piperitum.

En biologie moléculaire, biochimie et signalisation cellulaire, le kinome d’un organisme est l’ensemble complet des protéines kinases codées dans son génome. Les kinases sont généralement des enzymes qui catalysent les réactions de phosphorylation (des acides aminés) et se divisent en plusieurs groupes et familles, par exemple ceux qui phosphorylent les acides aminés sérine et thréonine, ceux qui phosphorylent la tyrosine et certains qui peuvent phosphoryler les deux, tels que les familles MAP2K et GSK. Le terme a été utilisé pour la première fois en 2002 par Gerard Manning et ses collègues dans des articles jumeaux analysant les 518 protéines kinases humaines, et se réfère à la fois aux protéines kinases et aux protéines pseudokinases et à leur évolution des protéines kinases chez les eucaryotes. D’autres kinomes ont été déterminés pour le riz, plusieurs champignons, nématodes et insectes, les oursins, le Dictyostelium discoideum et le processus d’infection par Mycobacterium tuberculosis. Bien que la séquence primaire des protéines kinases montre une divergence importante entre les eucaryotes non apparentés, et que des différences d’acides aminés dans les motifs catalytiques ont permis leur séparation des kinomes en sous-types canoniques et pseudokinases, la variation trouvée dans les motifs d’acides aminés adjacents au site de phosphorylation réelle des substrats par les kinases eucaryotes est beaucoup plus faible.

Comme les kinases sont une cible médicamenteuse majeure et un point de contrôle majeur du comportement cellulaire, le kinome a également été la cible de la génomique fonctionnelle à grande échelle avec des criblages d’ARNi et des efforts de découverte de médicaments, en particulier dans les thérapies anticancéreuses.

Chez l’animal, le kinome comprend des kinases qui phosphorylent uniquement la tyrosine (tyrosine kinases), celles qui agissent sur la sérine ou la thréonine, et quelques classes, telles que GSK3 et MAP2K qui peuvent agir sur les deux. La recherche a montré qu’il existe des domaines protéiques spécialisés qui se lient aux résidus de sérine et de thréonine phosphorylés, tels que les domaines BRCA et FHA.

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