Revue Protéines de jonction serrée

Une fonction fondamentale des épithéliums et des endothéliums est de séparer les différents compartiments de l’organisme et de réguler l’échange de substances entre eux. La jonction étanche (TJ) constitue la barrière à la fois au passage des ions et des molécules à travers la voie paracellulaire et au mouvement des protéines et des lipides entre les domaines apical et basolatéral de la membrane plasmique. Ces dernières années, plus de 40 protéines différentes ont été découvertes au niveau des TJ des épithéliums, des endothéliums et des cellules myélinisées. Cette expansion sans précédent de l’information a changé notre vision de la TJs d’une simple barrière paracellulaire à une structure complexe impliquée dans des cascades de signalisation qui contrôlent la croissance et la différenciation cellulaires. Les protéines corticales et transmembranaires intègrent TJs. Parmi les premiers figurent des protéines d’échafaudage contenant des domaines PDZ, des suppresseurs de tumeurs, des facteurs de transcription et des protéines impliquées dans le transport des vésicules. À ce jour, deux composants des filaments TJ ont été identifiés: l’occludine et la claudine. Ce dernier est une famille de protéines comptant plus de 20 membres. L’occludine et les claudines sont toutes deux des protéines intégrales capables d’interagir de manière adhésive avec des molécules complémentaires sur des cellules adjacentes et de se co-polymériser latéralement. Ces progrès dans la connaissance de la structure moléculaire de la TJ soutiennent des modèles physiologiques antérieurs qui présentaient la TJ en tant que structures dynamiques présentant des caractéristiques morphologiques et de perméabilité distinctes dans différents tissus et en réponse à des conditions naturelles, pathologiques ou expérimentales changeantes.

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