a molekuláris biológiában a biokémia és a sejtjelzés a szervezet kinómája a genomjában kódolt protein-kinázok teljes halmaza. A kinázok általában olyan enzimek, amelyek (aminosavak) foszforilációs reakcióit katalizálják, és több csoportba és családba sorolhatók, például azok, amelyek a szerin és a treonin aminosavakat foszforilálják, azok, amelyek a tirozint foszforilálják, és olyanok, amelyek mindkettőt foszforilálják, például a MAP2K és a GSK családok. A kifejezést először 2002-ben használta Gerard Manning és kollégái az 518 humán protein-kináz elemzésében, és mind a protein-kinázokra, mind a protein-pszeudokinázokra utal, valamint a protein-kinázok evolúciójára az eukariótákban. Más kinómákat határoztak meg rizs, számos gomba, fonálférgek és rovarok, tengeri sünök, Dictyostelium discoideum, valamint a mycobacterium tuberculosis fertőzés folyamata szempontjából. Bár a protein-kinázok elsődleges szekvenciája jelentős eltérést mutat a független eukarióták között, és a katalitikus motívumok aminosav-különbségei lehetővé tették a kinómák kanonikus és pszeudokináz altípusokra történő szétválasztását, a szubsztrátok eukarióta kinázok általi tényleges foszforilezésének helyével szomszédos aminosav-motívumokban található variáció sokkal kisebb.
mivel a kinázok a sejtek viselkedésének egyik fő célpontja és fő kontrollpontja, a kinom a nagyszabású funkcionális genomika célpontja is volt RNSi képernyőkkel és gyógyszerfelfedezési erőfeszítésekkel, különösen a rákterápiákban.
állatokban a kinom olyan kinázokat tartalmaz, amelyek csak tirozint (tirozin-kinázokat) foszforilálnak, azokat, amelyek a szerinre vagy a treoninra hatnak, és néhány osztályt, például a GSK3 és a MAP2K, amelyek mindkettőre képesek. Kutatások kimutatták, hogy vannak olyan speciális fehérje domének, amelyek kötődnek a foszforilált szerin-és treonin-maradványokhoz, mint például a BRCA és az FHA domének.
