All’inizio Molyneux et al. (1959) ha tentato di isolare alcuni batteri che sono in grado di degradare la cheratina. Ha isolato gli organismi dal contenuto di cisti dermoidi indotte sperimentalmente dalla regione laterale centrale delle pecore. L’esame del campione di lana ha mostrato lana degradata con numerose cellule corticolari e citicolari. Ha trovato la rottura della fibra di lana sia in vivo che in vitro. Ha dimostrato che gli organismi appartengono al genere Bacillus e l’organismo era in grado di attaccare le proteine native della lana. Lo stesso anno Noval et al. (1959) ha pubblicato un altro articolo sulla decomposizione enzimatica della cheratina nativa da Streptomyces fradiae. Hanno mostrato enzima extracellulare secreto da questi batteri in grado di degradare i capelli umani nel suo stato nativo.
La proteina cheratinolitica da funghi cheratinofili è stata riportata da Yu et al. (1968), Asahi et al. (1985), e Willams et al. (1989). Il suo nome deriva da (1989) ha riportato la produzione di cheratinasi da Streptomyces sp. Ha isolato un enzima omogeneo extracellulare inducibile, che mostra un aumento di 7,5 volte della sua attività dopo la cromatografia della colonna di cellulosa DEAE. L’attività enzimatica è stata inibita dalla riduzione di glutatione, PMSF e 2-mercaptaetanolo.
Williams et al. (1990) ha continuato il suo lavoro sulla cultura degradante delle piume arricchite e ha caratterizzato l’organismo al suo livello di specie per la prima volta. I microrganismi sono stati identificati come Bacillus licheniformis, cheratinasi purificata e caratterizzata da piuma degradante Bacillus licheniformis ceppo isolato da Williams et al. (1990) con l’aiuto di ultrafiltrazione a membrana e cromatografia a gel C-75. Ha purificato l’enzima con un’attività aumentata di 70 volte. L’analisi di SDS-PAGE ha rivelato che la cheratinasi purificata aveva un peso molecolare di 33 kDa. Dozie et al. (1994) ha riportato una proteina cheratinolitica termostabile, alcalino-attiva, da Chrysosporium keratinophylum che è stata in grado di solubilizzare la cheratina nel mezzo di sale lattosio-minerale con DMSO. Il pH ottimale per l’attività enzimatica era 9 e la temperatura ottimale era 90 °C. Wang et al. (1999) scalato lo stato di fermentazione della cheratinasi ad un fermentar pilota della scala. Hanno ottimizzato la condizione di fermentazione ad un livello di aumento di 10 volte nella produzione di enzimi.
