f. Proteina plasmatica sintetizzata dai linfociti B maturi e dalle plasmacellule, in risposta alla stimolazione da parte di un antigene e che agisce come anticorpo, per una difesa specifica del corpo.
Le molecole di immunoglobulina sono costituite da catene pesanti (H) e leggere (L), collegate da ponti disolfuro. Sono suddivisi in cinque classi, chiamate IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, e diverse sottoclassi, a seconda della catena pesante. Esistono due tipi di catene leggere (kappa e lambda), che si trovano in ciascuno dei cinque tipi di immunoglobuline, sebbene ogni singola molecola ne abbia solo una.
Le immunoglobuline possono presentarsi in forma monomerica sulla membrana delle cellule B, fungendo da recettore per l’antigene, o possono essere secrete nel mezzo extracellulare, nel qual caso sono chiamate anticorpi. IgG, IgD e IgE sono sempre secreti in forma monomerica, mentre IgM e IgA sono secreti in forma polimerica.
Le IgG sono l’isotipo circolante predominante. IgM è quello che si verifica per primo, data la sua capacità di attivare il complemento, che è uno dei componenti del sistema immunitario naturale. L’IgA è l’isotipo responsabile della difesa nelle mucose e nelle secrezioni esterne(saliva, latte, muco bronchiale, ecc.). Le IgE sono associate all’anafilassi.
