John Kendrew

Durante gli anni della guerra, si interessò sempre più ai problemi biochimici e decise di lavorare sulla struttura delle proteine.

CristallografiaEdit

Nel 1945 si avvicinò a Max Perutz nel Cavendish Laboratory di Cambridge. Joseph Barcroft, un fisiologo respiratorio, suggerì che avrebbe potuto fare uno studio cristallografico comparativo di proteine dell’emoglobina ovina adulta e fetale, e iniziò quel lavoro.

Nel 1947 divenne membro di Peterhouse; e il Medical Research Council (MRC) ha accettato di creare un’unità di ricerca per lo studio della struttura molecolare dei sistemi biologici, sotto la direzione di Sir Lawrence Bragg. Nel 1954 divenne lettore presso il Laboratorio Davy-Faraday della Royal Institution di Londra.

Struttura cristallina della mioglobinamodifica

John Kendrew con il modello di mioglobina in corso. Copyright del Laboratorio di Biologia Molecolare di Cambridge, Inghilterra.

Kendrew ha condiviso il Premio Nobel per la chimica 1962 con Max Perutz per determinare le prime strutture atomiche di proteine utilizzando la cristallografia a raggi X. Il loro lavoro è stato fatto in quello che oggi è il Laboratorio MRC di Biologia molecolare a Cambridge. Kendrew ha determinato la struttura della proteina mioglobina, che immagazzina ossigeno nelle cellule muscolari. Sabato 20 ottobre 1962 l’assegnazione dei premi Nobel a John Kendrew e Max Perutz, e a Crick, Watson e Wilkins fu satirizzata in un breve sketch nel programma televisivo della BBC che era la settimana in cui i premi Nobel venivano chiamati “The Alfred Nobel Peace Pools”.

Nel 1947 il MRC accettò di creare un’unità di ricerca per lo studio della struttura molecolare dei sistemi biologici. Gli studi originali erano sulla struttura dell’emoglobina di pecora, ma quando questo lavoro era progredito per quanto possibile utilizzando le risorse allora disponibili, Kendrew ha intrapreso lo studio della mioglobina, una molecola solo un quarto delle dimensioni della molecola di emoglobina. La sua fonte iniziale di materia prima era il cuore di cavallo, ma i cristalli così ottenuti erano troppo piccoli per l’analisi a raggi X. Kendrew si rese conto che il tessuto di conservazione dell’ossigeno dei mammiferi subacquei poteva offrire una prospettiva migliore, e un incontro casuale portò alla sua acquisizione di un grosso pezzo di carne di balena dal Perù. La mioglobina di balena ha dato grandi cristalli con schemi di diffrazione a raggi X puliti. Tuttavia, il problema rimase ancora insormontabile, fino a quando nel 1953 Max Perutz scoprì che il problema di fase nell’analisi dei modelli di diffrazione poteva essere risolto mediante sostituzione isomorfa multipla-confronto di modelli da diversi cristalli; uno dalla proteina nativa, e altri che erano stati immersi in soluzioni di metalli pesanti e avevano ioni metallici introdotti in diverse posizioni ben definite. Una mappa di densità elettronica a 6 angstrom (0.6 nanometri) risoluzione è stata ottenuta da 1957, e da 1959 un modello atomico potrebbe essere costruito a 2 angstrom (0.2 nm) risoluzione.

Più tardi carrieramodifica

Nel 1963, Kendrew divenne uno dei fondatori dell’Organizzazione Europea di Biologia Molecolare; inoltre, fondò e fu per molti anni redattore capo del Journal of Molecular Biology. Divenne membro della American Society of Biological Chemists nel 1967 e membro onorario dell’Accademia Internazionale delle Scienze di Monaco di Baviera. Nel 1974, riuscì a convincere i governi a istituire il Laboratorio Europeo di Biologia Molecolare (EMBL) a Heidelberg e ne divenne il primo direttore. Fu nominato cavaliere nel 1974. Dal 1974 al 1979 è stato Trustee del British Museum e dal 1974 al 1988 è stato successivamente Segretario generale, vicepresidente e Presidente dell’International Council of Scientific Unions.

Dopo il suo ritiro dall’EMBL, Kendrew divenne Presidente del St John’s College all’Università di Oxford, carica che ricoprì dal 1981 al 1987. Nel suo testamento, ha designato il suo lascito al St John’s College per gli studenti in scienze e musica, per gli studenti provenienti dai paesi in via di sviluppo. Il Kendrew Quadrangle del St John’s College di Oxford, inaugurato ufficialmente il 16 ottobre 2010, prende il suo nome.

Kendrew è stato sposato con l’ex Elizabeth Jarvie (nata Gorvin) dal 1948 al 1956. Il loro matrimonio finì con un divorzio. Kendrew è stato successivamente partner con l’artista Ruth Harris. Non ha lasciato superstiti.

Una biografia di John Kendrew, intitolata A Place in History: The Biography of John C. Kendrew, di Paul M. Wassarman è stato pubblicato da Oxford University Press nel marzo 2020.

Pubblicazioni selezionate di KendrewEdit

  • Kendrew, JC (aprile 1949). “Emoglobina fetale”. Sforzeranno. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277.
  • Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR; Orlans, ES (novembre 1954). “La specie specificità della mioglobina”. Natura. 174 (4438): 946–9. Bibcode: 1954Natur.174..946K. doi: 10.1038 / 174946a0. ISSN 0028-0836. PMID 13214049. S2CID 4281674.
  • Kendrew, JC; Parris, RG (gennaio 1955). “Imidazole complexes of myoglobin and the position of the haem group”. Natura. 175 (4448): 206–7. Bibcode: 1955Natur.175..206K. doi:10.1038 / 175206b0. ISSN 0028-0836. PMID 13235845. S2CID 37160617.
  • Ingram, DJ; Kendrew, JC (ottobre 1956). “Orientation of the haem group in myoglobin and its relation to the polypeptide chain direction”. Natura. 178 (4539): 905–6. Bibcode: 1956Natur.178..905I. doi:10.1038/178905a0. ISSN 0028-0836. PMID 13369569.
  • Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (marzo 1958). “A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis”. Natura. 181 (4610): 662–6. Bibcode: 1958Natur.181..662K. doi: 10.1038 / 181662a0. ISSN 0028-0836. PMID 13517261. S2CID 4162786.
  • Kendrew, JC (luglio 1959). “Structure and function in myoglobin and other proteins”. Procedimento della Federazione. 18 (2, Parte 1): 740-51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267.
  • Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC; Shore, VC (maggio 1961). “The amino-acid sequence x-ray methods, and its correlation with chemical data”. Natura. 190 (4777): 666–70. Bibcode: 1961Natur.190..666K. doi: 10.1038 / 190666a0. ISSN 0028-0836. PMID 13752474. S2CID 39469512.
  • Watson, HC; Kendrew, JC (maggio 1961). “La sequenza aminoacidica della mioglobina capodoglio. Confronto tra le sequenze amminoacidiche della mioglobina del capodoglio e dell’emoglobina umana”. Natura. 190 (4777): 670–2. Bibcode: 1961Natur.190..670W. doi: 10.1038 / 190670a0. ISSN 0028-0836. PMID 13783432. S2CID 4170869.
  • Kendrew, JC (dicembre 1961). “La struttura tridimensionale di una molecola proteica”. Scientific American. 205 (6): 96–110. Bibcode: 1961SciAm.205 septies..96K. doi: 10.1038 / scientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. PMID 14455128.
  • Kendrew, JC (ottobre 1962). “La struttura delle proteine globulari”. Biochimica e Fisiologia comparate. 4 (2–4): 249–52. doi:10.1016 / 0010-406X (62)90009-9. ISSN 0010-406X. PMID 14031911.
  • Kendrew, John C. (1966). Il filo della vita: introduzione alla biologia molecolare. Londra: Campana & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.

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