Una funzione fondamentale degli epiteli e dell’endotelia è quella di separare diversi compartimenti all’interno dell’organismo e di regolare lo scambio di sostanze tra di loro. La giunzione stretta (TJ) costituisce la barriera sia al passaggio di ioni e molecole attraverso la via paracellulare sia al movimento di proteine e lipidi tra il dominio apicale e quello basolaterale della membrana plasmatica. Negli ultimi anni più di 40 diverse proteine sono state scoperte per essere localizzate nel TJs di epiteli, endotelia e cellule mielinizzate. Questa espansione senza precedenti di informazioni ha cambiato la nostra visione del TJs da una semplice barriera paracellulare a una struttura complessa coinvolta nella segnalazione di cascate che controllano la crescita e la differenziazione cellulare. Entrambe le proteine corticali e transmembrana integrano TJs. Tra i primi ci sono proteine di scaffolding contenenti domini PDZ, soppressori del tumore, fattori di trascrizione e proteine coinvolte nel trasporto delle vescicole. Ad oggi sono stati identificati due componenti dei filamenti TJ: occludina e claudina. Quest’ultima è una famiglia proteica con più di 20 membri. Sia l’occludina che le claudine sono proteine integrali in grado di interagire adesivamente con molecole complementari su cellule adiacenti e di co-polimerizzare lateralmente. Questi progressi nella conoscenza della struttura molecolare del TJ supportano precedenti modelli fisiologici che mostravano il TJ come strutture dinamiche che presentano distinte permeabilità e caratteristiche morfologiche in diversi tessuti e in risposta a mutevoli condizioni naturali, patologiche o sperimentali.
