(1959)は、ケラチンを分解することができるいくつかの細菌を単離することを試みた。 ヒツジの中外側領域から実験的に誘発された皮膚嚢胞の内容物から生物を単離した。 羊毛試料の検査では，多数の皮質および細胞質細胞を有する劣化した羊毛を示した。 彼はin vivoとin vitroの両方で羊毛繊維の破壊を発見しました。 彼は、生物がバチルス属に属し、生物が天然の羊毛タンパク質を攻撃することができることを示した。 同年、ノヴァルらと結婚。 (1959)はStreptomyces fradiaeによる天然ケラチンの酵素分解に関する別の記事を発表した。 彼らは、これらの細菌によって分泌された細胞外酵素が、その本来の状態で人間の毛髪を分解することができることを示した。
ケラチン好性真菌由来のケラチン分解タンパク質は、Yuらによって報告された。 ら（１ ９ ６ ８）、Ａｓａｈｉら（１ ９ ６ ８）。 ら（１ ９ ８ ５）、およびＷｉｌｌａｍｓら（１ ９ ８ ５）。 (1989). Mukhopadhay et al. (1989)Streptomyces sp.によるケラチナーゼ産生を報告した。 彼はDEAEセルロースカラムクロマトグラフィー後にその活性の7.5倍の増加を示す誘導性細胞外均質酵素を単離した。 酵素活性は、還元グルタチオン、PMSFおよび2-メルカプタエタノールによって阻害された。
Williams et al. (1990)は、濃縮された羽毛の分解文化に関する彼の研究を続け、初めてその種レベルまで生物を特徴づけた。 微生物はＢａｃｉｌｌｕｓｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓと同定され，ｗｉｌｌｉａｍｓらによって単離された羽毛分解Ｂａｃｉｌｌｕｓｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ株から精製され，特徴づけられたケラチナーゼであった。 ら（１ ９ ９ ０）、ｍｅｍｂｒａｎｅ ｕｌｔｒａ ｆｉｌｔｒａｔｉｏｎおよびＣ−７ ５ｇｅｌ ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙの助けを借りて。 彼は70倍の活性を増加させた酵素を精製した。 SDS-PAGE分析は、精製されたケラチナーゼは33kDaの分子量を持っていたことを明らかにした。 Dozie et al. (1994)は、DMSOとラクトース-ミネラル塩培地中のケラチンを可溶化することができたchrysosporium keratinophylumから熱安定性、アルカリ性活性、ケラチン分解proteinasefromを報告しました。 酵素活性のための最適pHは9であり、最適温度は90℃であった。Wang et al. (1999)はケラチナーゼの発酵条件をパイロットスケール発酵槽にスケールアップした。 彼らは酵素生産の10倍の増加のレベルに発酵条件を最適化しました。
