John Kendrew

tijdens de oorlogsjaren raakte hij steeds meer geïnteresseerd in biochemische problemen en besloot te werken aan de structuur van eiwitten.In 1945 benaderde hij Max Perutz in het Cavendish Laboratory in Cambridge. Joseph Barcroft, een respiratoire fysioloog, stelde voor dat hij een vergelijkende eiwit kristallografische studie van volwassen en foetale schapen hemoglobine zou maken, en hij begon dat werk.

In 1947 werd hij Fellow van Peterhouse; en de Medical Research Council (MRC) ging akkoord met de oprichting van een onderzoekseenheid voor de studie van de moleculaire structuur van biologische systemen, onder leiding van Sir Lawrence Bragg. In 1954 werd hij lezer aan het Davy-Faraday Laboratory van de Royal Institution in Londen.

kristalstructuur van myoglobinEdit

John Kendrew met een myoglobine-model. Copyright door het laboratorium voor Moleculaire Biologie in Cambridge, Engeland.

Kendrew deelde de Nobelprijs 1962 voor chemie met Max Perutz voor het bepalen van de eerste atomaire structuren van proteã nen gebruikend röntgenkristallografie. Hun werk werd gedaan in wat nu het MRC Laboratory of Molecular Biology in Cambridge is. Kendrew bepaalde de structuur van het eiwit myoglobine, die zuurstof opslaat in spiercellen. Op zaterdag 20 oktober 1962 werd de toekenning van de Nobelprijs aan John Kendrew en Max Perutz, en aan Crick, Watson, en Wilkins verzadigd in een korte schets in het BBC-TV-programma dat Was de Week dat de Nobelprijzen werden aangeduid als ‘de Alfred Nobel Peace Pools’.In 1947 besloot het MRC een onderzoekseenheid op te richten voor de studie van de moleculaire structuur van biologische systemen. De oorspronkelijke studies waren over de structuur van schapen hemoglobine, maar toen dit werk was gevorderd voor zover mogelijk met behulp van de middelen dan beschikbaar was, Kendrew begonnen met de studie van myoglobine, een molecuul slechts een kwart van de grootte van de hemoglobine molecule. Zijn oorspronkelijke bron van grondstoffen was horse heart, maar de verkregen kristallen waren te klein voor röntgenanalyse. Kendrew besefte dat het zuurstofbesparende weefsel van duikzoogdieren een beter vooruitzicht kon bieden, en een toevallige ontmoeting leidde tot zijn aankoop van een groot stuk walvisvlees uit Peru. Walvis myoglobine gaf grote kristallen met schone röntgendiffractiepatronen. Het probleem bleef echter onoverkomelijk, totdat Max Perutz in 1953 ontdekte dat het faseprobleem in de analyse van de diffractiepatronen kon worden opgelost door meervoudige isomorfe vervanging — vergelijking van patronen van verschillende kristallen; een van het inheemse eiwit, en andere die waren gedrenkt in oplossingen van zware metalen en metaalionen in verschillende goed gedefinieerde posities hadden geïntroduceerd. Een elektronendichtheid kaart op 6 angstrom (0.6 nanometer) resolutie werd verkregen in 1957, en in 1959 een atomair model kon worden gebouwd op 2 angstrom (0,2 nm) resolutie.In 1963 werd Kendrew een van de oprichters van de European Molecular Biology Organization; ook stichtte hij en was hij jarenlang hoofdredacteur van het Journal of Molecular Biology. Hij werd Fellow van de American Society of Biological Chemists in 1967 en erelid van de International Academy of Science in München. In 1974 slaagde hij erin regeringen te overtuigen om het European Molecular Biology Laboratory (EMBL) in Heidelberg op te richten en werd de eerste directeur. Hij werd geridderd in 1974. Van 1974 tot 1979 was hij Trustee van het British Museum en van 1974 tot 1988 was hij achtereenvolgens Secretaris-Generaal, vicepresident en voorzitter van de International Council of Scientific Unions.Na zijn pensionering bij EMBL werd Kendrew President van St John ‘ s College aan de Universiteit van Oxford, een functie die hij bekleedde van 1981 tot 1987. In zijn testament gaf hij zijn legaat aan St John ‘ s College voor studenten in wetenschap en muziek, voor studenten uit ontwikkelingslanden. De Kendrew Quadrangle aan het St John ‘ s College in Oxford, officieel geopend op 16 oktober 2010, is naar hem vernoemd.Kendrew was van 1948 tot 1956 getrouwd met de Voormalige Elizabeth Jarvie Gorvin. Hun huwelijk eindigde in een scheiding. Kendrew werd vervolgens partner van de kunstenaar Ruth Harris. Hij liet geen overlevenden achter.A biography of John Kendrew, titled A Place in History: The Biography of John C. Kendrew, by Paul M. Wassarman werd gepubliceerd door Oxford University Press in Maart 2020.

geselecteerde publicaties van KendrewEdit

  • Kendrew, JC (april 1949). Foetale hemoglobine. Streven. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277. Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR; Orlans, ES (November 1954). “The species specificity of myoglobine”. Natuur. 174 (4438): 946–9. Bibcode: 1954Natur.174..946K. doi: 10.1038 / 174946a0. ISSN 0028-0836. PMID 13214049. S2CID 4281674. Kendrew, JC; Parris, RG (januari 1955). “Imidazole complexen van myoglobine en de positie van de haem groep”. Natuur. 175 (4448): 206–7. Bibcode: 1955Natur.175..206k. doi: 10.1038 / 175206b0. ISSN 0028-0836. PMID 13235845. S2CID 37160617. Ingram, DJ; Kendrew, JC (oktober 1956). “Orientation of the haem group in myoglobine and its relation to the polypeptide chain direction”. Natuur. 178 (4539): 905–6. Bibcode: 1956Natur.178..905I. doi: 10.1038 / 178905a0. ISSN 0028-0836. PMID 13369569. Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (maart 1958). “A three-dimensional model of the myoglobine molecule obtained by x-ray analysis”. Natuur. 181 (4610): 662–6. Bibcode: 1958Natur.181..662K. doi: 10.1038 / 181662a0. ISSN 0028-0836. PMID 13517261. S2CID 4162786.
  • Kendrew, JC (juli 1959). “Structure and function in myoglobine and other proteins”. Federatie-Procedure. 18 (2, Deel 1): 740-51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267. Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC; Shore, VC (mei 1961). “The amino-acid sequence x-ray methods, and its correlation with chemical data”. Natuur. 190 (4777): 666–70. Bibcode: 1961Natur.190..666K. doi: 10.1038 / 190666a0. ISSN 0028-0836. PMID 13752474. S2CID 39469512. Watson, HC; Kendrew, JC (mei 1961). “De aminozuurvolgorde van potvis myoglobine. Comparison between the amino-acid sequences of potvis myoglobine and of human hemoglobine”. Natuur. 190 (4777): 670–2. Bibcode: 1961Natur.190..670W. doi: 10.1038 / 190670a0. ISSN 0028-0836. PMID 13783432. S2CID 4170869.
  • Kendrew, JC (December 1961). “The three-dimensional structure of a protein molecule”. Scientific American. 205 (6): 96–110. Bibcode: 1961SciAm.205f..96K. doi: 10.1038 / scientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. PMID 14455128.
  • Kendrew, JC (oktober 1962). “The structure of globular proteins”. Vergelijkende Biochemie en fysiologie. 4 (2–4): 249–52. doi: 10.1016 / 0010-406X (62)90009-9. ISSN 0010-406X. PMID 14031911.
  • Kendrew, John C. (1966). The thread of life: an introduction to molecular biology. Londen: Bell & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.

Geef een antwoord

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd.