At first Molyneux et al. (1959) probeerde enkele bacteriën te isoleren die keratine kunnen afbreken. Hij isoleerde organismen uit de inhoud van experimenteel geïnduceerde dermoïde cysten uit het midden laterale gebied van schapen. Onderzoek van wolmonster toonde aangetaste wol met talrijke corticle en cyticulaire cellen. Hij vond verstoring van wolvezel in zowel in vivo als in vitro. Hij toonde aan dat de organismen behoren tot het geslacht Bacillus en het organisme in staat was om inheemse wolproteïne aan te vallen. Hetzelfde jaar Noval et al. (1959) publiceerde een ander artikel over enzymatische afbraak van inheemse keratine door Streptomyces fradiae. Ze toonden extracellulair enzym afgescheiden door deze bacteriën in staat om het menselijk haar in zijn oorspronkelijke staat af te breken.
Keratinolytisch eiwit uit keratinofiele schimmels werden gemeld door Yu et al. (1968), Asahi et al. (1985), en Willams et al. (1989). Mukhopadhay et al. (1989) gemeld keratinase productie door Streptomyces sp. Hij isoleerde een induceerbaar extracellulair homogeen enzym, dat een 7,5-voudige toename van zijn activiteit vertoont na deae cellulose kolomchromatografie. De enzymactiviteit werd geremd door het verminderde glutathion, PMSF en 2-Mercaptaethanol.
Williams et al. (1990) zette zijn werk voort over verrijkte veren degraderende cultuur en kenmerkte het organisme voor het eerst tot zijn soortniveau. De micro-organismen werden geïdentificeerd als Bacillus licheniformis, gezuiverd en gekarakteriseerd keratinase uit verenafbrekende Bacillus licheniformis stam geïsoleerd door Williams et al. (1990) met behulp van membraan ultrafiltratie en c-75 gelchromatografie. Hij zuiverde enzym met 70 – voudige verhoogde activiteit. De analyse van SDS-pagina toonde aan dat gezuiverde keratinase een molecuulgewicht van 33 kDa had. Dozie et al. (1994) rapporteerde een thermostabiele, alkalische-actieve, keratinolytische proteïnasefrom Chrysosporium keratinophyl die in staat was om keratine op te lossen in lactose-mineraal zoutmedium met DMSO. De optimale pH voor de enzymactiviteit was 9 en de optimale temperatuur was 90 °C. Wang et al. (1999) opgeschaald de fermentatie conditie van keratinase tot een pilot schaal fermentar. Ze optimaliseerden de fermentatieconditie tot een 10-voudige toename van de enzymproductie.
