Queratinase

no início Molyneux et al. (1959) tentou isolar algumas bactérias que são capazes de degradar a queratina. Ele isolou organismos do conteúdo de cistos dermóides induzidos experimentalmente da região lateral média de ovelhas. O exame da amostra de lã mostrou là degradada com numerosas células corticais e citiculares. Ele encontrou ruptura da fibra de lã in vivo e in vitro. Ele mostrou que os organismos pertencem ao gênero Bacillus e o organismo era capaz de atacar a proteína nativa da lã. No mesmo ano Noval et al. (1959) publicou outro artigo sobre decomposição enzimática da queratina nativa por Streptomyces fradiae. Eles mostraram enzima extracelular secretada por essas bactérias capazes de degradar o cabelo humano em seu estado nativo.

A proteína Queratinolítica de fungos queratinofílicos foi relatada por Yu et al. (1968), Asahi et al. (1985), e Willams et al. (1989). Mukhopadhay et al. (1989) relatou a produção de queratinase por Streptomyces sp. Ele isolou uma enzima homogênea extracelular induzível, que mostra um aumento de 7,5 vezes em sua atividade após cromatografia em coluna de celulose DEAE. A atividade enzimática foi inibida pela redução da glutationa, PMSF e 2-Mercaptaetanol.

Williams et al. (1990) continuou seu trabalho na cultura degradante de penas enriquecida e caracterizou o organismo ao seu nível de espécie pela primeira vez. Os microrganismos foram identificados como Bacillus licheniformis, queratinase purificada e caracterizada da cepa Bacillus licheniformis degradante de penas isolada por Williams et al. (1990) com a ajuda da membrana ultra filtração e cromatografia em gel C-75. Ele purificou enzima com 70 vezes maior atividade. A análise de SDS-PAGE revelou que a queratinase purificada tinha um peso molecular de 33 kDa. Dozie et al. (1994) relataram uma Proteina queratinolítica termoestável, alcalino-ativa, de Chrysosporium keratinophylum, que foi capaz de solubilizar a queratina em meio de sal lactose-mineral com DMSO. O pH ótimo para a atividade enzimática foi de 9 e a temperatura ótima foi de 90 °C. Wang et al. (1999) ampliou a condição de fermentação da queratinase para uma escala piloto fermentar. Eles otimizaram a condição de fermentação para um aumento de 10 vezes na produção de enzimas.

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