la început Molyneux și colab. (1959) a încercat să izoleze unele bacterii care sunt capabile să degradeze keratina. El a izolat organismele din conținutul chisturilor dermoide induse experimental din regiunea laterală mijlocie a oilor. Examinarea eșantionului de lână a arătat lână degradată cu numeroase celule corticale și citiculare. El a descoperit perturbarea fibrei de lână atât in vivo, cât și in vitro. El a arătat că organismele aparțin genului Bacillus și organismul era capabil să atace proteina nativă din lână. În același an Noval și colab. (1959) a publicat un alt articol despre descompunerea enzimatică a keratinei native de către Streptomyces fradiae. Ei au arătat enzima extracelulară secretată de aceste bacterii capabile să degradeze părul uman în starea sa natală.
proteina Keratinolitică din ciupercile keratinofile a fost raportată de Yu și colab. (1968), Asahi și colab. (1985), și Willams și colab. (1989). Mukhopadhay și colab. (1989) a raportat producția de keratinază de către Streptomyces sp. El a izolat o enzimă omogenă extracelulară inductibilă, care arată o creștere de 7,5 ori a activității sale după cromatografia coloanei de celuloză DEAE. Activitatea enzimatică a fost inhibată prin reducerea glutationului, PMSF și 2-Mercaptaetanolului.
Williams și colab. (1990) și-a continuat activitatea de îmbogățire a culturii degradante a penelor și a caracterizat organismul la nivelul speciilor sale pentru prima dată. Microorganismele au fost identificate ca Bacillus licheniformis, keratinază purificată și caracterizată din tulpina Bacillus licheniformis degradantă din pene izolată de Williams și colab. (1990) cu ajutorul ultra-filtrării cu membrană și cromatografiei gelului C-75. El a purificat enzima cu activitate crescută de 70 de ori. Analiza SDS-PAGE a arătat că keratinaza purificată a avut o greutate moleculară de 33 kDa. Dozie și colab. (1994) a raportat o proteină keratinolitică termostabilă, alcalină activă, din chrysosporium keratinophylum, care a fost capabilă să solubilizeze keratina în mediu de sare minerală lactoză cu DMSO. PH-ul optim pentru activitatea enzimei a fost de 9, iar temperatura optimă a fost de 90 de grade C. Wang și colab. (1999) a extins starea de fermentare a keratinazei la o scară pilot fermentar. Ei au optimizat starea de fermentație la un nivel de creștere de 10 ori a producției de enzime.
