o funcție fundamentală a epiteliilor și endoteliei este de a separa diferite compartimente din organism și de a regla schimbul de substanțe între ele. Joncțiunea strânsă (TJ) constituie bariera atât pentru trecerea ionilor și moleculelor prin calea paracelulară, cât și pentru mișcarea proteinelor și lipidelor între domeniile apical și bazolateral ale membranei plasmatice. În ultimii ani, mai mult de 40 de proteine diferite au fost descoperite a fi localizate la TJ-urile epiteliilor, endoteliilor și celulelor mielinizate. Această extindere fără precedent a informațiilor ne-a schimbat viziunea asupra TJs de la o barieră paracelulară la o structură complexă implicată în semnalizarea cascadelor care controlează creșterea și diferențierea celulelor. Atât proteinele corticale, cât și cele transmembranare integrează TJs. Printre primele se numără proteine de schele care conțin domenii PDZ, supresoare tumorale, factori de transcripție și proteine implicate în transportul veziculelor. Până în prezent au fost identificate două componente ale filamentelor TJ: occludina și Claudina. Acesta din urmă este o familie de proteine cu mai mult de 20 de membri. Atât occludina, cât și claudinele sunt proteine integrale capabile să interacționeze adeziv cu molecule complementare pe celulele adiacente și să co-polimerizeze lateral. Aceste progrese în cunoașterea structurii moleculare a TJ susțin modelele fiziologice anterioare care au prezentat TJ ca structuri dinamice care prezintă permeabilitate distinctă și caracteristici morfologice în diferite țesuturi și ca răspuns la schimbarea condițiilor naturale, patologice sau experimentale.
