Als der amerikanische Biochemiker James Batcheller Sumner 1917 begann, ein Enzym zu isolieren, musste er sich mit einem vollen Lehrplan auseinandersetzen und sich dennoch Zeit für die Forschung nehmen. Um die Sache noch schwieriger zu machen, hatte er nicht viel finanzielle oder technische Unterstützung. Und was an Sumners Forschungsprojekt noch bemerkenswerter war, war, dass er eine Leistung vollbrachte, die erfahrenen und bekannten Biochemikern bis dahin nicht gelungen war.
Zu dieser Zeit war das Wort ‚Enzym‘ kaum fünfzig Jahre alt, und während Wissenschaftler mit enzymkatalysierten Fermentationen vertraut waren, blieb die Natur der Enzymfermente immer noch ein Rätsel. Tatsächlich glaubte man, dass Enzyme zu einer noch unbekannten Kategorie chemischer Verbindungen gehören und dass es unmöglich sein könnte, sie tatsächlich zu kristallisieren.
Als Sumner 1926 endlich Erfolg hatte, war er noch Assistenzprofessor an der amerikanischen Cornell University. Durch die erfolgreiche Isolierung und Kristallisation von Urease – dem Enzym, das die Hydrolyse von Harnstoff zu Kohlendioxid und Ammoniak katalysiert – bewies er, dass die Experten seiner Zeit falsch lagen. Nicht nur das, er fuhr fort zu zeigen, dass die meisten Enzyme tatsächlich Proteine waren.
1946 erhielt Sumner den Nobelpreis für Chemie für den Nachweis, dass Enzyme kristallisiert werden können. Während seiner Nobelvorlesung, um zu erklären, was ihn dazu gebracht hatte, etwas aufzunehmen, das für sein Forschungsprogramm als unerreichbar galt, sagte er: „Ich wollte etwas wirklich Wichtiges erreichen. Mit anderen Worten, ich beschloss, einen langen Schuss zu machen. Eine Reihe von Personen rieten mir, dass mein Versuch, ein Enzym zu isolieren, töricht sei, aber dieser Rat gab mir das Gefühl, umso sicherer zu sein, dass sich die Suche lohnen würde, wenn sie erfolgreich wäre.“
Frühes Leben
James Batcheller Sumner wurde am 19.November 1887 in Canton, Massachusetts, in eine wohlhabende Familie von Baumwolltextilherstellern geboren. In der Schule waren die einzigen Fächer, die er nicht langweilig fand, Physik und Chemie. Als Teenager interessierte er sich besonders für Feuerwaffen und ging oft mit seinen Freunden auf die Jagd. Eines Nachmittags, als er im Alter von siebzehn Jahren Auerhahn jagte, schoss ihm sein Begleiter versehentlich in den linken Arm. Folglich musste sein Arm in der Nähe des Ellenbogens amputiert werden.
Leider war Sumner Linkshänder gewesen. Nach dem Unfall begann er mutig zu lernen, Dinge mit der rechten Hand zu tun. Unbeeindruckt vom Verlust seines Armes nahm er an sportlichen Sportarten teil und jagte weiter, was zeigte, wie spunkig und ausdauernd er schon in jungen Jahren war. Später, als einarmige Forscher, er trainierte sich alle Arten von Laborgeräten von kleinen Reagenzgläsern zu größeren Gegenständen mit einer Hand zu handhaben. Er zeichnete sich im Tennis aus, Skifahren, und Skaten und gewann sogar den Cornell Faculty Tennis Club Prize. Während er in Stockholm war, um seinen Nobelpreis zu erhalten, hatte er Gelegenheit, König Gustav zu treffen. Als der König ihn fragte, wie er mit Ball und Schläger umgehen könne, während er in einer Partie Tennis diente, gab er ihm bereitwillig eine Demonstration.
Sumner erwarb 1910 seinen Bachelor-Abschluss in Chemie am Harvard College. Nach einem kurzen Aufenthalt in der Baumwollstrickerei seines Onkels und einem Jahr als Chemielehrer am Worcester Polytechnic Institute kehrte er nach Harvard zurück, um seinen Doktortitel zu erwerben und Biochemie bei Professor Otto Folin zu studieren. Als Folin Sumner interviewte, Er hatte ihm geraten, stattdessen Jura zu studieren, weil „ein einarmiger Mann es in der Chemie niemals schaffen könnte“. Aber, charaktergetreu, Sumner nahm diese Bemerkung als Herausforderung und beharrte darauf, mit Folin an seiner These zu arbeiten. Schließlich promovierte er 1914 mit seiner Arbeit über „Die Bildung von Harnstoff im Tierkörper“ und auch Folins Bewunderung.
Im Sommer 1914 nahm er ein Angebot als Assistenzprofessor für Biochemie an der Cornell Medical School in Ithaca, New York, an.
Von der harten Opposition zur breiten Anerkennung für bahnbrechende Forschung
1917 begann Sumner seine Forschung an Enzymen an der Cornell University und entschied sich für Jack Bean (Canavalia ensiformis), die außerordentlich reich an Urease zu sein schien. Er dachte, es wäre nicht schwierig, das Enzym in reiner Form aus dieser Bohne zu isolieren. Letztendlich brauchte er neun Jahre, um diese Aufgabe zu meistern.
Sumners frühe Versuche scheiterten. Aber weder die Enttäuschung über das Scheitern noch die Entmutigung seiner Kollegen, die dachten, er versuche das Unmögliche, konnten ihn davon abhalten, seine Arbeit fortzusetzen. Er war zuversichtlich, auf dem richtigen Weg zu sein. Als er 1921 ein amerikanisch-belgisches Stipendium erhielt, beschloss er, nach Brüssel zu gehen, um mit Jean Effront zusammenzuarbeiten, der eine Reihe von Büchern über Enzyme verfasst hatte. Da der belgische Biochemiker die Idee, Urease zu isolieren, für absurd hielt, musste Sumner seine Pläne, mit ihm zusammenzuarbeiten, aufgeben. Er nahm seine Arbeit in Ithaka mit noch mehr Entschlossenheit wieder auf und gelang es schließlich 1926. In Bezug auf diesen aufregenden Moment in seinem Leben schrieb Sumner in einer autobiografischen Notiz: „Ich ging zum Telefon und sagte meiner Frau, dass ich das erste Enzym kristallisiert hatte.“
Die meisten Biochemiker weigerten sich jedoch, seine Leistung zur Kenntnis zu nehmen. Viele glaubten seiner Behauptung, Urease isoliert und kristallisiert zu haben, nicht. Sumner lieferte reichlich experimentelle Beweise, um zu zeigen, dass das Globulin, das er aus Jackbohnenmehl isoliert hatte, identisch mit dem Enzym Urease war und dass das Enzym ein Protein war. Aber die von ihm veröffentlichten Forschungsarbeiten wurden von Enzymexperten entweder abgelehnt oder ignoriert, Viele bestanden darauf, dass das Protein, das er kristallisiert hatte, der Träger des Enzyms und nicht das reine Enzym war.
Zu Sumners schärfsten Kritikern gehörten der führende Enzymchemiker seiner Zeit, Richard Willstätter, und seine Studenten in Deutschland, denen es auch nach mehreren Jahren intensiver Forschung nicht gelungen war, ein reines Enzym zu isolieren, und die daher zu dem Schluss kamen, dass reine Enzyme keine Proteine sein könnten. Doch die Skepsis der europäischen Biochemiker stärkte Sumners Entschlossenheit, seine Ergebnisse zu verteidigen. Er reagierte auf ihre negativen Reaktionen, indem er zehn weitere Artikel veröffentlichte und in den nächsten fünf Jahren zusätzliche Daten anbot. Bis 1936 hatte er zwanzig Forschungsarbeiten über Urease zu seinem Namen veröffentlicht.
Zum Glück für Sumner, trotz der Opposition von prominenten Biochemikern, seine Forschungsarbeit wurde an der Cornell geschätzt und führte zu ihm eine ordentliche Professur an der Universität im Jahr 1929 angeboten.
Im Jahr 1930 wurde erneut bewiesen, dass Willstätter falsch lag und Sumner Recht hatte, als John H. Northrop vom Rockefeller Institute auch zeigte, dass Enzyme Proteine waren und die Kristallisation von Pepsin und anderen Enzymen berichtete. 1937 gelang es Sumner, ein zweites Enzym, Katalase, im Blut zu isolieren und zu kristallisieren. Im selben Jahr erhielt er ein Guggenheim-Stipendium, woraufhin er fünf Monate in Schweden mit dem berühmten Professor Theodor Svedberg zusammenarbeitete. Kurz darauf erhielt er in Stockholm den Scheele Award.
Ein Leben lang der Enzymchemie gewidmet
Inzwischen wurde anerkannt, dass Sumner eine allgemeine Kristallisationsmethode für Enzyme entwickelt hatte. Aber die krönende Anerkennung wurde als einer der Empfänger des Nobelpreises für Chemie im Jahr 1946 „für seine Entdeckung, dass Enzyme kristallisiert werden können“ ausgewählt. Die anderen Mitgewinner des Chemie-Nobelpreises in diesem Jahr waren Northrop und Wendell M. Stanley, die ihn „für ihre Herstellung von Enzymen und Virusproteinen in reiner Form“ erhielten.
1948 wurde Sumner in die National Academy of Sciences (USA) gewählt. 1949 wurde er zum Fellow der American Academy of Arts and Sciences gewählt.
Sumner verbrachte seine gesamte Karriere an der Cornell in Ithaca und wurde dort zu einem Pionier der Biochemie. 1947, ein Jahr nachdem er den Nobelpreis erhalten hatte, wurde er zum Direktor des enzymchemischen Labors am College of Agriculture der Universität ernannt.
Kurz nach seiner Pensionierung von Cornell im Juli 1955 plante Sumner, nach Brasilien zu reisen, um ein Forschungsprogramm über Enzyme an der Universität von Minas Gerais zu organisieren, als er plötzlich krank wurde. Er wurde mit Krebs diagnostiziert und starb nur einen Monat später am 12. August 1955 in einem Krankenhaus in Buffalo, NY.
James Sumners bahnbrechende Arbeit ebnete den Weg für die weitere Erforschung der chemischen Struktur reiner Enzyme und führte zur Untersuchung von Enzymen, die eine Schlüsselrolle in der Forschung in der modernen Biochemie spielen.
