w 1917 roku, kiedy pionierski amerykański biochemik James Batcheller Sumner rozpoczął poszukiwania enzymu, musiał zmagać się z napiętym harmonogramem nauczania, a jednocześnie znaleźć czas na badania. Aby było jeszcze trudniej, nie miał zbyt dużego wsparcia finansowego ani technicznego. To, co było jeszcze bardziej niezwykłe w projekcie badawczym Sumnera, to to, że próbował dokonać wyczynu, którego dotychczas nie osiągnęli bardziej doświadczeni i znani biochemicy.
w tym czasie słowo „enzym” miało zaledwie pięćdziesiąt lat i chociaż naukowcy byli zaznajomieni z fermentacjami katalizowanymi enzymami, natura fermentów enzymatycznych nadal pozostawała tajemnicą. W rzeczywistości uważano, że enzymy należą do jeszcze nieznanej kategorii związków chemicznych i niemożliwe jest ich faktycznie skrystalizowanie.
kiedy w 1926 roku Sumner w końcu odniósł sukces, nadal był tylko adiunktem na amerykańskim Uniwersytecie Cornella. Skutecznie izolując i krystalizując ureazę-enzym katalizujący hydrolizę mocznika do dwutlenku węgla i amoniaku-udowodnił, że eksperci swoich czasów się mylą. Nie tylko to, pokazał, że większość enzymów to w rzeczywistości białka.
w 1946 roku Sumner otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii za udowodnienie, że enzymy mogą być krystalizowane. Podczas wykładu Noblisty, wyjaśniając, co skłoniło go do podjęcia czegoś, co uznano za nieosiągalne dla jego programu badawczego, powiedział: „pragnąłem osiągnąć coś o prawdziwym znaczeniu. Innymi słowy, zdecydowałem się na „długi strzał”. Wiele osób doradziło mi, że moja próba wyizolowania enzymu była głupia, ale ta rada sprawiła, że poczułem się tym bardziej pewien, że jeśli się powiedzie, wyprawa będzie warta zachodu.”
Wczesne życie
James Batcheller Sumner urodził się w Canton w stanie Massachusetts 19 listopada 1887 roku w zamożnej rodzinie producentów tkanin bawełnianych. W szkole jedynymi przedmiotami, które nie były dla niego nudne, były fizyka i chemia. Jako nastolatek szczególnie interesował się bronią palną i często chodził na polowanie z przyjaciółmi. Pewnego popołudnia, podczas polowania na cietrzew w wieku siedemnastu lat, jego towarzysz przypadkowo postrzelił go w lewe ramię. W związku z tym jego ramię musiało zostać amputowane blisko łokcia.
niestety Sumner był leworęczny. Po wypadku odważnie zaczął uczyć się robić rzeczy prawą ręką. Niezrażony utratą ręki, brał udział w sportach sportowych, a także kontynuował polowanie, ujawniając, jak odważny i wytrwały był nawet w tym młodym wieku. Później, jako jednoręki badacz, nauczył się obsługiwać wszystkie rodzaje sprzętu laboratoryjnego, od małych probówek po większe przedmioty jedną ręką. Był mistrzem w tenisie, jeździe na nartach i łyżwiarstwie, a nawet zdobył Nagrodę Cornell Faculty Tennis Club. Podczas pobytu w Sztokholmie, aby otrzymać Nagrodę Nobla, miał okazję spotkać się z królem Gustawem. Kiedy król zapytał go, jak radził sobie zarówno z piłką, jak i rakietą podczas gry w tenisa, z łatwością dał mu demonstrację.
Sumner uzyskał licencjat z chemii w 1910 roku na Harvard College. Po krótkim pobycie w fabryce dzianiny bawełnianej wuja i roku nauczania chemii w Worcester Polytechnic Institute, wrócił na Harvard, aby kontynuować Doktorat, studiując biochemię u Profesora Otto Folina. Kiedy Folin przeprowadził wywiad z Sumnerem, radził mu, aby zajął się prawem, ponieważ „jednoręki człowiek nigdy nie poradziłby sobie z chemią”. Ale, zgodnie z charakterem, Sumner potraktował tę uwagę jako wyzwanie i wytrwał przy pracy nad swoją tezą z Folinem. Ostatecznie uzyskał doktorat w 1914 roku za pracę pt. „powstawanie mocznika w ciele zwierzęcia”, a także podziw Folina.
latem 1914 roku przyjął ofertę jako asystent profesora Biochemii w Cornell Medical School w Ithaca w stanie Nowy Jork.
od ostrej opozycji do szerokiego uznania za przełomowe badania
w 1917 roku Sumner rozpoczął badania nad enzymami w Cornell, decydując się na pracę z fasolą Jaś (Canavalia ensiformis), która wydawała się być niezwykle bogata w ureazę. Uważał, że wyizolowanie enzymu w czystej postaci z tej fasoli nie będzie trudne. Ostatecznie osiągnięcie tego zadania zajęło mu dziewięć lat.
wczesne próby Sumnera zakończyły się niepowodzeniem. Ale ani rozczarowanie porażką, ani zniechęcenie kolegów, którzy myśleli, że próbuje niemożliwego, nie mogły powstrzymać go przed kontynuowaniem pracy. Był przekonany, że jest na dobrej drodze. W 1921 roku, po uzyskaniu amerykańsko-belgijskiego stypendium, zdecydował się wyjechać do Brukseli, aby pracować z Jeanem Effrontem, który był autorem wielu książek o enzymach. Ale ponieważ belgijski biochemik uznał sam pomysł izolowania ureazy za absurdalny, Sumner musiał zrezygnować ze swoich planów współpracy z nim. Wznowił pracę w Itace z jeszcze większą determinacją i ostatecznie udało mu się to w 1926 roku. Nawiązując do tego ekscytującego momentu w swoim życiu, Sumner napisał w notce autobiograficznej: „podszedłem do telefonu i powiedziałem żonie, że skrystalizowałem pierwszy enzym.”
jednak większość biochemików odmówiła odnotowania jego osiągnięć. Wielu nie wierzyło w jego twierdzenie, że wyizolował i skrystalizował ureazę. Sumner dostarczył wiele eksperymentalnych dowodów, aby wykazać, że globulina, którą wyizolował z mączki fasoli Jaś, była identyczna z enzymem ureazy i że enzym był białkiem. Prace badawcze, które opublikował, zostały odrzucone lub zignorowane przez ekspertów od enzymów, a wielu nalegało, że białko, które skrystalizował, było nośnikiem enzymu, a nie czystego enzymu.
najsilniejszymi krytykami Sumnera byli czołowy chemik enzymatyczny tamtych czasów, Richard Willstätter i jego studenci w Niemczech, którzy nawet po kilku latach intensywnych badań nie zdołali wyizolować czystego enzymu i dlatego doszli do wniosku, że czyste enzymy nie mogą być białkami. Ale sceptycyzm ze strony europejskich biochemików tylko wzmocnił determinację Sumnera do obrony swoich odkryć. Odpowiedział na ich negatywne reakcje, publikując kolejne dziesięć artykułów i oferując dodatkowe dane w ciągu najbliższych pięciu lat. Do 1936 roku opublikował dwadzieścia prac naukowych na temat ureazy.
szczęśliwie dla Sumnera, pomimo sprzeciwu wybitnych biochemików, jego praca naukowa została doceniona w Cornell i zaowocowała zaproponowaniem mu pełnej profesury na Uniwersytecie w 1929.
w 1930 roku po raz kolejny udowodniono, że Willstätter się mylił, a Sumner miał rację, gdy John H. Northrop z Instytutu Rockefellera wykazał również, że enzymy są białkami i poinformował o krystalizacji pepsyny i innych enzymów. W 1937 roku Sumnerowi udało się wyizolować i skrystalizować drugi enzym, katalazę, obecny we krwi. W tym samym roku większe uznanie przyniosła mu Stypendium Guggenheima, po którym spędził pięć miesięcy w Szwecji, pracując ze słynnym profesorem Theodorem Svedbergiem. Wkrótce potem otrzymał Nagrodę Scheele w Sztokholmie.
całe życie poświęcone chemii enzymów
do tej pory uznano, że Sumner opracował ogólną metodę krystalizacji enzymów. Ale ukoronowaniem uznania był wybrany jako jeden z laureatów Nagrody Nobla w dziedzinie chemii w 1946 roku”za odkrycie, że enzymy mogą być krystalizowane”. Innymi laureatami Nagrody Nobla w dziedzinie chemii w tym roku byli Northrop i Wendell M. Stanley, którzy otrzymali ją „za przygotowanie enzymów i białek wirusowych w czystej postaci”.
w 1948 roku Sumner został wybrany do Narodowej Akademii Nauk (USA). W 1949 został wybrany na członka amerykańskiej Akademii Sztuk i Nauk.
Sumner spędził całą swoją karierę w Cornell w Itace i stał się tam pionierem biochemii . W 1947 roku, rok po otrzymaniu Nagrody Nobla, został powołany na stanowisko dyrektora laboratorium chemii enzymatycznej w Wyższej Szkole Rolniczej.
wkrótce po przejściu na emeryturę w Cornell w lipcu 1955, Sumner planował podróż do Brazylii w celu zorganizowania programu badawczego nad enzymami na Uniwersytecie Minas Gerais, kiedy nagle zachorował. Zdiagnozowano u niego raka i zmarł zaledwie miesiąc później 12 sierpnia 1955 roku w szpitalu w Buffalo w stanie Nowy Jork.
przełomowa praca Jamesa Sumnera utorowała drogę do dalszych badań nad strukturą chemiczną czystych enzymów i zaowocowała badaniem enzymów odgrywających kluczową rolę w badaniach współczesnej biochemii.
