En 1917, lorsque le biochimiste américain pionnier James Batcheller Sumner a commencé sa quête pour isoler une enzyme, il a dû composer avec un horaire d’enseignement chargé tout en prenant du temps pour la recherche. Pour rendre les choses encore plus difficiles, il n’avait pas beaucoup de soutien financier ou technique. Et ce qui était encore plus remarquable dans le projet de recherche de Sumner, c’était qu’il tentait un exploit que des biochimistes plus expérimentés et plus connus n’avaient pas réussi jusqu’alors.
À cette époque, le mot « enzyme » avait à peine cinquante ans, et alors que les scientifiques connaissaient les fermentations catalysées par des enzymes, la nature des ferments enzymatiques restait encore un mystère. En fait, on pensait que les enzymes appartenaient à une catégorie encore inconnue de composés chimiques et qu’il pourrait être impossible de les cristalliser réellement.
Lorsque Sumner a finalement réussi sa quête en 1926, il n’était encore qu’un professeur adjoint à l’Université américaine Cornell. En isolant et en cristallisant avec succès l’uréase – l’enzyme qui catalyse l’hydrolyse de l’urée en dioxyde de carbone et en ammoniac –, il a donné tort aux experts de son temps. Non seulement cela, il a ensuite montré que la plupart des enzymes étaient en fait des protéines.
En 1946, Sumner a reçu le prix Nobel de chimie pour avoir prouvé que les enzymes peuvent être cristallisées. Au cours de sa conférence Nobel, pour expliquer ce qui l’avait poussé à prendre quelque chose qui était considéré comme irréalisable pour son programme de recherche, il a déclaré: « Je désirais accomplir quelque chose d’une réelle importance. En d’autres termes, j’ai décidé de prendre « un long coup ». Un certain nombre de personnes m’ont informé que ma tentative d’isoler une enzyme était stupide, mais ce conseil m’a rendu d’autant plus certain que, si elle réussissait, la quête en vaudrait la peine. »
Jeunesse
James Batcheller Sumner est né à Canton, Massachusetts, le 19 novembre 1887 dans une famille prospère de fabricants de textiles de coton. À l’école, les seules matières qu’il ne trouvait pas ennuyeuses étaient la physique et la chimie. Adolescent, il s’intéressait particulièrement aux armes à feu et partait souvent à la chasse avec ses amis. Un après-midi, alors qu’il chassait le tétras à l’âge de dix-sept ans, son compagnon lui a accidentellement tiré une balle dans le bras gauche. Par conséquent, son bras a dû être amputé près du coude.
Malheureusement, Sumner était gaucher. Après l’accident, il a courageusement commencé à apprendre à faire des choses avec sa main droite. Sans se laisser décourager par la perte de son bras, il a participé à des sports athlétiques et a également continué à chasser, révélant à quel point il était passionné et persévérant même à ce jeune âge. Plus tard, en tant que chercheur à un bras, il s’est entraîné à manipuler toutes sortes d’équipements de laboratoire, des petits tubes à essai aux objets plus gros d’une seule main. Il a excellé dans le tennis, le ski et le patinage et a même remporté le prix du Club de tennis de la Faculté de Cornell. Alors qu’il était à Stockholm pour recevoir son prix Nobel, il a eu l’occasion de rencontrer le roi Gustav. Lorsque le roi lui a demandé comment il avait réussi à manipuler la balle et la raquette tout en servant dans une partie de tennis, il lui a volontiers fait une démonstration.
Sumner a obtenu son baccalauréat en chimie en 1910 au Harvard College. Après un bref passage à l’usine de tricotage de coton de son oncle et une année d’enseignement de la chimie à l’Institut polytechnique de Worcester, il est retourné à Harvard pour poursuivre son doctorat, étudiant la biochimie avec le professeur Otto Folin. Lorsque Folin interviewa Sumner, il lui avait conseillé de se lancer dans le droit à la place, car » un homme armé ne pourrait jamais s’en sortir en chimie « . Mais, fidèle à son caractère, Sumner a pris cette remarque comme un défi et a persisté à travailler sur sa thèse avec Folin. Enfin, il obtient son doctorat en 1914 pour sa thèse sur » La formation de l’urée dans le corps animal « , et l’admiration de Folin.
À l’été 1914, il accepte une offre de professeur adjoint de biochimie à la Cornell Medical School, à Ithaca, dans l’État de New York.
D’une opposition ferme à une large reconnaissance pour des recherches révolutionnaires
En 1917, Sumner a commencé ses recherches sur les enzymes à Cornell, choisissant de travailler avec jack bean (Canavalia ensiformis) qui semblait extraordinairement riche en uréase. Il pensait qu’isoler l’enzyme sous forme pure de ce haricot ne serait pas difficile. En fin de compte, il lui a fallu neuf ans pour réussir dans cette tâche.
Les premières tentatives de Sumner se sont soldées par un échec. Mais, ni la déception de l’échec ni le découragement de ses collègues, qui pensaient qu’il tentait l’impossible, ne pouvaient l’empêcher de poursuivre son travail. Il était convaincu qu’il était sur la bonne voie. En 1921, après avoir obtenu une bourse américano-belge, il décide de se rendre à Bruxelles pour travailler avec Jean Effront, auteur de plusieurs livres sur les enzymes. Mais, le biochimiste belge considérant l’idée même d’isoler l’uréase comme absurde, Sumner a dû renoncer à son projet de travailler avec lui. Il reprit son travail à Ithaque avec encore plus de détermination, et y parvint finalement en 1926. Se référant à ce moment passionnant de sa vie, Sumner a écrit dans une note autobiographique: « Je suis allé au téléphone et j’ai dit à ma femme que j’avais cristallisé la première enzyme. »
Cependant, la plupart des biochimistes ont refusé de prendre note de sa réalisation. Beaucoup n’ont pas cru à sa prétention d’avoir isolé et cristallisé l’uréase. Sumner a fourni de nombreuses preuves expérimentales pour montrer que la globuline qu’il avait isolée de la farine de haricot Jack était identique à l’enzyme uréase et que l’enzyme était une protéine. Mais les articles de recherche qu’il a publiés ont été soit rejetés, soit ignorés par les experts en enzymes, beaucoup insistant sur le fait que la protéine qu’il avait cristallisée était le support de l’enzyme et non de l’enzyme pure.
Les critiques les plus virulentes de Sumner incluaient le chimiste enzymatique de l’époque, Richard Willstätter, et ses étudiants en Allemagne qui, même après plusieurs années de recherche intensive, n’avaient pas réussi à isoler une enzyme pure et avaient donc conclu que les enzymes pures ne pouvaient pas être des protéines. Mais le scepticisme des biochimistes européens n’a fait que renforcer la détermination de Sumner à défendre ses découvertes. Il a répondu à leurs réactions négatives en publiant dix autres articles et en offrant des données supplémentaires au cours des cinq prochaines années. En 1936, il avait vingt articles de recherche publiés sur l’uréase à son nom.
Heureusement pour Sumner, malgré l’opposition d’éminents biochimistes, son travail de recherche a été apprécié à Cornell et lui a valu un poste de professeur titulaire à l’Université en 1929.
En 1930, il fut une fois de plus prouvé que Willstätter avait tort et que Sumner avait raison lorsque John H. Northrop du Rockefeller Institute montra également que les enzymes étaient des protéines et rapporta la cristallisation de la pepsine et d’autres enzymes. En 1937, Sumner réussit à isoler et à cristalliser une deuxième enzyme, la catalase, présente dans le sang. La même année, une bourse Guggenheim lui a été décernée, après quoi il a passé cinq mois en Suède à travailler avec le célèbre professeur Theodor Svedberg. Peu de temps après, il a reçu le prix Scheele à Stockholm.
Toute une vie consacrée à la chimie des enzymes
Il était maintenant reconnu que Sumner avait mis au point une méthode générale de cristallisation des enzymes. Mais la reconnaissance couronnée a été choisie comme l’un des récipiendaires du prix Nobel de chimie en 1946 « pour sa découverte que les enzymes peuvent être cristallisées ». Les autres co-lauréats du prix Nobel de chimie cette année-là étaient Northrop et Wendell M. Stanley, qui l’ont remporté « pour leur préparation d’enzymes et de protéines virales sous forme pure ».
En 1948, Sumner a été élu à l’Académie nationale des Sciences (États-Unis). En 1949, il est élu membre de l’Académie américaine des Arts et des Sciences.
Sumner a passé toute sa carrière à Cornell, à Ithaca, et y est devenu un pionnier de la biochimie. En 1947, un an après avoir reçu le prix Nobel, il est nommé directeur du laboratoire de chimie des enzymes du Collège d’agriculture de l’Université.
Peu après sa retraite de Cornell en juillet 1955, Sumner envisageait de se rendre au Brésil pour organiser un programme de recherche sur les enzymes à l’Université du Minas Gerais, lorsqu’il tomba soudainement malade. On lui diagnostique un cancer et il meurt un mois plus tard, le 12 août 1955, dans un hôpital de Buffalo, dans l’État de New York.
Les travaux révolutionnaires de James Sumner ont ouvert la voie à de nouvelles recherches sur la structure chimique des enzymes pures et ont abouti à l’étude des enzymes jouant un rôle clé dans la recherche en biochimie moderne.
