John Kendrew

w latach wojny coraz bardziej interesował się problemami biochemicznymi i postanowił pracować nad strukturą białek.

krystalografia

w 1945 roku zetknął się z Maxem Perutzem w Laboratorium Cavendisha w Cambridge. Joseph Barcroft, fizjolog oddechowy, zasugerował, że mógłby przeprowadzić porównawcze badania krystalograficzne białek hemoglobiny u dorosłych i płodów owiec i rozpoczął tę pracę.

w 1947 r. został; i Medical Research Council (MRC) zgodził się utworzyć jednostkę badawczą do badania struktury molekularnej systemów biologicznych, pod kierunkiem Sir Lawrence Bragg. W 1954 roku został Czytelnikiem w Davy-Faraday Laboratory of the Royal Institution w Londynie.

struktura krystaliczna mioglobinedytuj

John Kendrew z modelem mioglobiny w toku. Copyright by Laboratorium Biologii Molekularnej w Cambridge, Anglia.

Kendrew podzielił się z Maxem Perutzem Nagrodą Nobla w dziedzinie chemii w 1962 roku za określenie pierwszych struktur atomowych białek za pomocą krystalografii rentgenowskiej. Ich prace zostały wykonane w tym, co jest obecnie MRC Laboratory of Molecular Biology w Cambridge. Kendrew określił strukturę białka mioglobiny, które magazynuje tlen w komórkach mięśniowych. W sobotę 20 października 1962 roku wręczenie nagród Nobla Johnowi Kendrewowi i Maxowi Perutzowi oraz Crickowi, Watsonowi i Wilkinsowi zostało satyryzowane w krótkim szkicu w programie telewizyjnym BBC, który był tygodniem, w którym Nagrody Nobla były określane jako „Pokojowe baseny Alfreda Nobla”.

w 1947 r.MRC zgodziło się stworzyć jednostkę badawczą do badania struktury molekularnej systemów biologicznych. Oryginalne badania dotyczyły struktury hemoglobiny owiec, ale kiedy prace te posunęły się tak daleko, jak to było możliwe, wykorzystując dostępne zasoby, Kendrew rozpoczął badania nad mioglobiną, cząsteczką o wielkości zaledwie jednej czwartej cząsteczki hemoglobiny. Jego pierwotnym źródłem surowca było końskie serce, ale uzyskane w ten sposób kryształy były zbyt małe do analizy rentgenowskiej. Kendrew zdał sobie sprawę, że oszczędzająca tlen tkanka ssaków nurkujących może zaoferować lepszą perspektywę, a przypadkowe spotkanie doprowadziło do pozyskania przez niego dużego kawałka mięsa wielorybów z Peru. Mioglobina wieloryba dała duże kryształy o czystych wzorach dyfrakcji rentgenowskiej. Jednak problem nadal pozostawał nie do pokonania, aż w 1953 roku Max Perutz odkrył, że problem fazowy w analizie wzorców dyfrakcyjnych można rozwiązać przez wielokrotną izomorficzną wymianę-porównanie wzorców z kilku kryształów; jednego z rodzimego białka i innych, które były nasączone roztworami metali ciężkich i miały jony metali wprowadzone w różnych dobrze zdefiniowanych pozycjach. Mapa gęstości elektronów przy 6 angstromach (0 .6 nanometrów) rozdzielczość została uzyskana do 1957 roku, a do 1959 roku model atomowy mógł być zbudowany w rozdzielczości 2 angstrom (0,2 nm).

późniejsza kariera

w 1963 roku Kendrew został jednym z założycieli European Molecular Biology Organization; założył także i przez wiele lat był redaktorem naczelnym Journal of Molecular Biology. W 1967 został członkiem American Society of Biological Chemists oraz członkiem honorowym Międzynarodowej Akademii Nauk w Monachium. W 1974 udało mu się przekonać rządy do utworzenia Europejskiego Laboratorium Biologii Molekularnej (EMBL) w Heidelbergu i został jego pierwszym dyrektorem. W 1974 otrzymał tytuł szlachecki. W latach 1974-1979 był powiernikiem British Museum, a w latach 1974-1988 był kolejno Sekretarzem Generalnym, wiceprzewodniczącym i przewodniczącym Międzynarodowej Rady Związków naukowych.

po przejściu na emeryturę z EMBL, Kendrew został prezydentem St John ’ s College na Uniwersytecie Oksfordzkim, stanowisko, które zajmował w latach 1981-1987. W testamencie wyznaczył swój zapis do St John ’ s College na stypendia naukowe i muzyczne dla studentów z krajów rozwijających się. Kendrew Quadrangle w St John ’ s College w Oksfordzie, oficjalnie otwarty 16 października 2010, nosi jego imię.

Kendrew był żonaty z byłą Elizabeth Jarvie (z domu Gorvin) w latach 1948-1956. Ich małżeństwo zakończyło się rozwodem. Kendrew był następnie partnerem artystki Ruth Harris. Nie pozostawił żadnych ocalałych.

a biography of John Kendrew, titled A Place in History: The Biography of John C. Kendrew, by Paul M. Wassarman został opublikowany przez Oxford University Press w marcu 2020.

Wybrane publikacje Kendrewedita

  • Kendrew, JC (kwiecień 1949). „Hemoglobina płodowa”. Endeavour. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277
  • Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR; Orlans, ES (listopad 1954). Species specification of mioglobina (ang.). Natura. 174 (4438): 946–9. Bibcode: 1954Natur.174..946K.doi: 10.1038 / 174946a0. ISSN 0028-0836. PMID 13214049 S2CID 4281674
  • Kendrew, JC; Parris, RG (styczeń 1955). „Imidazole complexes of mioglobin and the position of the haem group”. Natura. 175 (4448): 206–7. Bibcode: 1955Natur.175..206K.doi: 10.1038 / 175206b0. ISSN 0028-0836. PMID 13235845 S2CID 37160617
  • Ingram, DJ; Kendrew, JC (październik 1956). „Orientation of the haem group in mioglobin and its relation to the polypeptide chain direction”. Natura. 178 (4539): 905–6. Bibcode: 1956Natur.178..905I.doi: 10.1038 / 178905a0. ISSN 0028-0836. PMID 13369569
  • Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (marzec 1958). „A three-dimensional model of the mioglobin molecule obtained by x-ray analysis”. Natura. 181 (4610): 662–6. Bibcode: 1958Natur.181..662K.doi: 10.1038 / 181662a0. ISSN 0028-0836. PMID 13517261 S2CID 4162786
  • „Struktura i funkcja mioglobiny i innych białek”. Postępowanie Federacji. 18 (2, Part 1): 740-51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267
  • Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC; Shore, VC (maj 1961). „The amino-acid sequence x-ray methods, and its correlation with chemical data”. Natura. 190 (4777): 666–70. Bibcode: 1961Natur.190..666K.doi: 10.1038 / 190666a0. ISSN 0028-0836. PMID 13752474 S2CID 39469512
  • Watson, HC; Kendrew, JC (maj 1961). „Sekwencja aminokwasowa mioglobiny kaszalota. Porównanie sekwencji aminokwasowych mioglobiny kaszalota i hemoglobiny ludzkiej”. Natura. 190 (4777): 670–2. Bibcode: 1961Natur.190..670W. doi: 10.1038 / 190670a0. ISSN 0028-0836. PMID 13783432 S2CID 4170869
  • „Trójwymiarowa struktura cząsteczki białka”. Scientific American. 205 (6): 96–110. Bibcode: 1961SciAm.205f..96 tys. doi: 10.1038 / scientificamerican1261-96. ISSN 0036-8733. PMID 14455128
  • The structure of globular proteins (ang.). Biochemia porównawcza i fizjologia. 4 (2–4): 249–52. doi: 10.1016 / 0010-406X (62)90009-9. ISSN 0010-406X. PMID 14031911.
  • The thread of life: an introduction to molecular biology. Bell & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1.

Dodaj komentarz

Twój adres e-mail nie zostanie opublikowany.