w biologii molekularnej, biochemii i sygnalizacji komórkowej kinom organizmu jest kompletnym zestawem kinaz białkowych kodowanych w jego genomie. Kinazy są zwykle enzymami, które katalizują reakcje fosforylacji (aminokwasów) i dzielą się na kilka grup i rodzin, np. te, które fosforylują aminokwasy serynę i treoninę, te, które fosforylują tyrozynę i niektóre, które mogą fosforylować oba, takie jak rodziny MAP2K i GSK. Termin ten został po raz pierwszy użyty w 2002 roku przez Gerarda Manninga i współpracowników w twin papers analizując 518 ludzkich kinaz białkowych i odnosi się zarówno do kinaz białkowych, jak i pseudokinaz białkowych oraz ich ewolucji kinaz białkowych w całej eukariocie. Inne kinomy zostały określone dla ryżu, kilku grzybów, nicieni i owadów, jeżowców, Dictyostelium discoideum i procesu zakażenia przez Mycobacterium tuberculosis. Chociaż pierwotna Sekwencja kinaz białkowych wykazuje znaczną rozbieżność między niezwiązanymi eukariotami, a różnice aminokwasowe w motywach katalitycznych pozwoliły na ich rozdzielenie kinomów na podtypy kanoniczne i pseudokinazy, zmienność stwierdzona w motywach aminokwasowych przylegających do miejsca faktycznej fosforylacji substratów przez kinazy eukariotyczne jest znacznie mniejsza.
ponieważ kinazy są głównym celem leków i głównym punktem kontrolnym w zachowaniu komórek, kinom był również celem genomiki funkcjonalnej na dużą skalę z ekranami RNAi i wysiłkami odkrywania leków, zwłaszcza w terapii nowotworów.
u zwierząt kinom obejmuje kinazy, które fosforylują tylko tyrozynę (kinazy tyrozynowe), te, które działają na serynę lub treoninę, oraz kilka klas, takich jak GSK3 i MAP2K, które mogą działać na obie. Badania wykazały, że istnieją wyspecjalizowane domeny białkowe, które wiążą się z fosforylowanymi resztami seryny i treoniny, takimi jak domeny BRCA i FHA.
