Keratansulfat
Keratansulfat GAGs forekommer i dyreorganismer som proteoglykaner (KSPG). De forekommer i ECM og på cellemembranoverflaten . Keratansulfat-GAGs er bygget av gjentatte disakkaridenheter dannet av rester av galaktose og N-acetyloglukosamin med en skjematisk struktur → 3galß1 → 4GlcNAcß1 →] . Postsyntetiske modifikasjoner av glykankjeden omfatter sulfatering alltid I C – 6-posisjonen til en eller begge monomere underenheter, noe som fører til dannelse av mono – eller disulferte regioner i glykankjeden . Rester Av GlcNAc6S i monosulferte ks-regioner kan bli utsatt for fukosylering. Videre KAN KS inneholde sialinsyrerester bindende Med Gal og Gal6S rester som ligger på en ikke-reduserende kjedeende av DEN AKTUELLE GAG .
Keratansulfat er delt inn i tre typer: Ks I (hornhinnen), KS II (skjelett) OG KS III (cerebral). Grunnlaget FOR ks-divisjonen, ikke de nevnte tre typer, er strukturen I regionen som binder KS med kjerneproteinet . INNENFOR KS II-skjelett er det to undertyper, KS iia-artikulær og KS iib-nonartikulær, basert på tilstedeværelsen i den første av α(1-3)fukoserester og den α(2-6)-n-acetylneuraminsyre .
biosyntesen av keratinsulfat skjer i to trinn. For det første opprettes regionen som binder kjerneproteinet MED GAG, mens forlengelsen av kjeden og dens modifikasjon finner sted . Forlengelsen AV ks-kjeder av alle typer skjer ved alternativ festing Av Gal-og GlcNAc-rester, katalysert av henholdsvis aktiviteten til β-1,4-galaktotransferase og β-1,3-N-acetyloglukosaminotransferase . Modifikasjonen AV ks-kjeder er basert på sulfatering Ved c – 6 N-acetyloglukosaminrester og galaktose . Sulfatering dekker hovedsakelig GlcNAc-rester, mens i mindre grad galaktoserester . Sulfateringen av heksosaminrester katalyseres Av n-acetyloglukosamin-6-o-sulfotransferase (GlcNAc6ST). Enzymet sulfater bare heksosaminrester, som ligger på en ikke-reduserende ende AV ks-kjeden, noe som indikerer at den beskrevne modifikasjonen Av glcnac-rester finner sted under forlengelsen av glykankjeden . Men ETTER ks polymerisering oppstår sulfatering av galaktoserester, som katalyseres av en spesifikk galaktosylo-6-sulfotransferase . Ks-kjeden kan deretter modifiseres ved fukosylering av sulfatert GlcNAc og binding Av n-acetylneuraminsyre ved terminale rester Av Gal – Og Gal6S-rester . Bindingen Av n-acetylneuraminsyre vil trolig fullføre biosyntesen AV KS OG KS II. de terminale rester AV KS III er ikke kjent .
nedbrytningen av keratansulfat PGs forekommer først i det ekstracellulære rommet, og senere i det lysosomale rommet. I lysosomer, under påvirkning av sure hydrolaser, Som n-acetylglukosaminamidase, β-galaktosidase og sulfataser, oppstår en gradvis fjerning av etterfølgende komponenter I ks-kjeden. I utgangspunktet fjernes sulfatgruppen fra den siste i KS-kjeden galaktoserest, hvorpå den nevnte resten separeres. I neste trinn dekker hydrolysen sulfatgruppeesteren festet til neste glnac-rest i den degraderte kjeden, som foregår av en separasjon av heksosaminresten fra den hydrolyserte ks-kjeden. Reaksjonen gjentas til det er en komplett ks-kjedesisjon .
keratinsulfatet pgs forekommer i mange vev, mens deres største innhold er definitivt i hornhinnen, hvor det forekommer i interstitialmatrisen som den såkalte små leucinrike PGs-SLRP, dvs. lumican, keratocan og mimecan . Andre ks-fibromodulin og den såkalte PRELP forekommer i brusk. Osteoadherin som ligger i det øseøse vevet tilhører OGSÅ SLRP-familien . Hovedbruskproteoglykan, også i matrisen, som bærer KS-kjeder, ved SIDEN AV CS-kjeder, er aggrecan . Keratinsulfatglykanene forekommer også på cellemembranoverflaten og omfatter isoformen CD44 og proteoglykanen KALT SV2, som begge er de først beskrevne integrerte ks-kjeder-modifiserte membranproteiner . KSPG forekommer også i sentralnervesystemet. Det ser ut til at for tiden, etter brusk og hornhinne, er hjernevævet et annet sted som er rikelig I KSPG. De spesifikke PGs for nervevevet ER ABAKAN, DEN nevnte SV2, claustrin og fosfocan .
Keratansulfat-det minst kjente Av alle Typer GAGs, som ligner andre glykaner, utfører også viktige funksjoner i kroppen. Makromolekylene er nøkkelkomponenter i hornhinnen stroma som deltar i reguleringen av vevsarkitekturen ved interaksjoner med fibrøst kollagen som styrer størrelsen og romlige arrangementer av de nevnte fibriller som er uunnværlige for spesifikke egenskaper av hornhinnen . I brusk sammen med kollagen type i, GIR KSPG et vev spesielle egenskaper for å flytte betydelige belastninger og motvirke trykkstyrken . De tar del i nervesystemet metabolisme utfører også en betydelig rolle i vevsskade reparasjon .
