En-minimum U-formede temperaturprofiler av dissosiasjonskonstanten (K (m)) har blitt observert eksperimentelt med en rekke enzym-substrat (E-s) systemer. Økningen Av e-s affinitet med fallende temperatur («positiv termisk modulering av affinitet»), som motsetter seg den kaldinduserte reduksjonen i katalytisk hastighet, har ofte blitt tolket som signifikant for både umiddelbare og evolusjonære temperaturkompensasjoner og av stor betydning for å sette termiske grenser i ektotermiske organismer. Denne rollen ble nektet enzymer fra endotermer, på grunn av at deres minimale K (m) verdier lå godt under deres normale kroppstemperatur. Bevis er presentert i denne rapporten at affinitetsendringer beskrevet Av U-formede profiler ganske enkelt kan være konsekvensen av indre kinetiske egenskaper Til E-s-systemet. Teoretisk modellering oppnås ved å kombinere det klassiske uttrykket For Michaelis konstant Med Overgang Tilstand Teori uttrykk for de tre rate konstanter involvert. Den gir U-formen Til k (m) vs t-profilen og tillater avledning av en ligning for å identifisere inversjonspunktet. Modellering Av v(maks) og v (min) (reaksjonshastighet under betingelser for substratmetning og fortynning, henholdsvis k (m)>>) er også inkludert. Et uttrykk ble formulert for å forutsi «kritisk temperatur», T (C), som svarer til lavtemperaturbrudd I Arrhenius-linjer. Ved hjelp av eksisterende k(m) data fra litteratur, om en rekke E-s systemer, vår modellering viste seg å være svært tilfredsstillende. Våre egne eksperimenter viser at glukoseopptak av rottehjernesynaptosomer kan betraktes som et spesielt tilfelle av i utgangspunktet samme kinetiske skjema, og At Den U-formede temperaturmoduleringen av tilsynelatende K (m) for glukosekonvertering også er i full overensstemmelse med vår kinetiske modellering. Disse forsøkene indikerer at positiv termisk modulering, selv om den er basert på indre kinetiske egenskaper til det underliggende E-s-systemet, kan ha en adaptiv rolle i endotermer også, men knyttet til deres toleranse for hypotermi.
